Chaperone (protein)

Bách khoa toàn thư mở Wikipedia
Buớc tưới chuyển hướng Bước tới tìm kiếm
Góc nhìn từ trên cho mô hình phức tạp của chaperone Groes /Groel ở vi khuẩn

Trong sinh học phân tử, chaperone phân tử là các protein hỗ trợ quá trình "cuộn gấp" hoặc "duỗi mở" hóa trị cũng như lắp ráp hoặc tách các đại phân tử khác. Chaperone có mặt khi các đại phân tử thực hiện các chức năng sinh học bình thường của chúng và hoàn thành chính xác các quy trình gấp và/hoặc lắp ráp. Chaperone có liên quan đặc biệt với quá trình cuộn gấp protein. Protein đầu tiên được gọi là chaperone đã hỗ trợ việc lắp ráp các nucleosome từ các protein histoneDNA; các chaperone lắp ráp, đặc biệt là trong nhân tế bào,[1][2] liên quan đến việc lắp ráp các tiểu đơn vị đã được cuộn gấp thành các cấu trúc oligomer.[3]

Một chức năng chính của chaperone là ngăn chặn chuỗi polypeptide mới được tổng hợp và các tiểu đơn vị đang tập hợp khỏi kết tụ lại thành các cấu trúc không có chức năng. Cũng vì lý do này mà nhiều chaperone, nhưng không có nghĩa là tất cả, là các protein sốc nhiệt vì xu hướng kết tụ này tăng khi các protein bị biến tính bởi stress. Trong trường hợp này, chaperone không truyền thêm bất kỳ thông tin về cách bố trí phân tử để cho protein để cuộn gấp. Tuy nhiên, một số “chaperone bố trí phân tử” đặc hiệu lại chuyển tải thông tin về cấu trúc phân tử (steric) độc nhất cho các protein, nói cách khác, protein sẽ không thể được cuộn gấp lại bình thường nếu không có chaperone. Những protein như vậy phá vỡ nguyên tắc Anfinsen, [4] nguyên tắc này cho rằng: chỉ có trình tự các amino acid là quy định cấu hình không gian của protein.

Các phương pháp tiếp cận khác nhau đã được áp dụng để nghiên cứu cấu trúc, động lực và chức năng của chaperone. Các phép đo sinh hóa hàng loạt đã cho chúng ta biết về hiệu quả gấp protein và ngăn ngừa sự kết tụ khi các chaperone có mặt trong quá trình cuộn gấp protein. Những tiến bộ gần đây trong phân tích đơn-phân tử [5] đã mang lại những hiểu biết sâu sắc về tính không đồng nhất về cấu trúc của chaperone, các cấu trúc cuộn gấp trung gian và ái lực của chaperone với các chuỗi protein chưa có cấu trúc và có cấu trúc.

Chú thích[sửa | sửa mã nguồn]

  1. ^ Richardson RT; Alekseev OM; Grossman G và đồng nghiệp (tháng 7 năm 2006). “Nuclear Autoantigenic Sperm Protein (NASP), a Linker Histone Chaperone That is Required for Cell Proliferation”. Journal of Biological Chemistry 281 (30): 21526–34. PMID 16728391. doi:10.1074/jbc.M603816200. 
  2. ^ Alekseev OM, Richardson RT, Alekseev O, O'Rand MG (2009). “Analysis of gene expression profiles in HeLa cells in response to overexpression or siRNA-mediated depletion of NASP”. Reproductive Biology and Endocrinology 7: 45. PMC 2686705. PMID 19439102. doi:10.1186/1477-7827-7-45. 
  3. ^ Ellis RJ (tháng 7 năm 2006). “Molecular chaperones: assisting assembly in addition to folding”. Trends in Biochemical Sciences 31 (7): 395–401. PMID 16716593. doi:10.1016/j.tibs.2006.05.001. 
  4. ^ Kris Pauwels and other (2007). “Chaperoning Anfinsen:The Steric Foldases” (PDF). Molecular Microbiology 64 (4): 917–922. PMID 17501917. doi:10.1111/j.1365-2958.2007.05718.x. Bản gốc (PDF) lưu trữ ngày 23 tháng 5 năm 2012. 
  5. ^ [Chaperone Action at the Single-Molecule Level http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/cr400326k]