Protein màng

Bách khoa toàn thư mở Wikipedia
Buớc tưới chuyển hướng Bước tới tìm kiếm
Cấu trúc tinh thể của kênh kali Kv1.2/2.1 Chimera. Ranh giới hydrocacbon của lớp kép lipid theo tính toán được thể hiện bằng các chấm màu đỏ và xanh lam.

Protein màng là những protein tương tác với, hoặc là một phần của, các màng sinh học. Chúng có thể chia làm hai loại chính là protein màng không tách rời, tức được neo hoặc là một phần vĩnh viễn của màng tế bào và các protein màng ngoại vi, tức chỉ tạm thời gắn vào lớp kép lipid hoặc gắn với các protein không tách rời khác.[1][2][3] Các protein màng không tách rời có thể được phân loại tiếp thành protein xuyên màng, với vị trí nằm là xuyên qua cả lớp kép lipid và các protein đơn hướng, chỉ gắn vào một bên của màng tế bào. Protein màng là một loại protein phổ biến cùng với protein hòa tan hình cầu, protein sợi và các protein "khuyết tật". [4] Protein màng là mục tiêu của hơn 50% tất cả các loại thuốc chữa bệnh hiện đại. [5] Người ta ước tính rằng 20-30% của tất cả các gen trong hầu hết các bộ gen là mã hóa cho protein màng.[6][7]

So với các loại protein khác, việc xác định cấu trúc protein màng tế bào vẫn là một thách thức lớn, đa phần do gặp khó khăn trong việc thiết lập các điều kiện thí nghiệm giúp bảo tồn cấu trúc chính xác của protein như trong môi trường tự nhiên.[7]

Chức năng[sửa | sửa mã nguồn]

Protein màng giúp thực hiện một loạt các chức năng quan trọng đối với sự sống còn của các sinh vật, có thể kể đến như:[8]

Bộ gen[sửa | sửa mã nguồn]

Người ta cho rằng phần lớn của tất cả các protein là protein màng. Ví dụ, khoảng 1000 trong số ~ 4200 protein của E. coli được dự đoán là protein màng tế bào. Làm thí nghiệm định vị màng tế bào đã được xác nhận cho hơn 600 trong số đó. Việc định vị protein trong màng tế bào là rất đáng tin cậy do sử dụng các phương pháp phân tích phần kỵ nước của chuỗi protein, tức là định vị các trình tự axit amin kị nước.

Chú thích[sửa | sửa mã nguồn]

  1. ^ Johnson JE, Cornell RB (1999). “Amphitropic proteins: regulation by reversible membrane interactions (review)”. Mol. Membr. Biol. 16 (3): 217–235. PMID 10503244. doi:10.1080/096876899294544. 
  2. ^ Alenghat, Francis J.; Golan, David E. (2013). “Membrane Protein Dynamics and Functional Implications in Mammalian Cells”. Current Topics in Membranes. Current Topics in Membranes 72: 89–120. ISBN 9780124170278. PMC 4193470. PMID 24210428. doi:10.1016/b978-0-12-417027-8.00003-9. 
  3. ^ Chada, Nagaraju; Sigdel, Krishna P.; Gari, Raghavendar Reddy Sanganna; Matin, Tina Rezaie; Randall, Linda L.; King, Gavin M. (31 tháng 7 năm 2015). “Glass is a Viable Substrate for Precision Force Microscopy of Membrane Proteins”. Scientific Reports (bằng tiếng Anh) 5 (1). ISSN 2045-2322. doi:10.1038/srep12550. 
  4. ^ Andreeva, A (2014). “SCOP2 prototype: a new approach to protein structure mining”. Nucleic Acids Res 42 (Database issue): D310–4. PMC 3964979. PMID 24293656. doi:10.1093/nar/gkt1242. 
  5. ^ Overington JP, Al-Lazikani B, Hopkins AL (tháng 12 năm 2006). “How many drug targets are there?”. Nat Rev Drug Discov 5 (12): 993–6. PMID 17139284. doi:10.1038/nrd2199. 
  6. ^ Krogh, A.; Larsson, B. R.; Von Heijne, G.; Sonnhammer, E. L. L. (2001). “Predicting transmembrane protein topology with a hidden markov model: Application to complete genomes”. Journal of Molecular Biology 305 (3): 567–580. PMID 11152613. doi:10.1006/jmbi.2000.4315. 
  7. ^ a ă Liszewski, Kathy (1 tháng 10 năm 2015). “Dissecting the Structure of Membrane Proteins”. Genetic Engineering & Biotechnology News (paper) 35 (17): 1, 14, 16–17. doi:10.1089/gen.35.17.02. (cần đăng ký mua)
  8. ^ Almén, M.; Nordström, K. J.; Fredriksson, R.; Schiöth, H. B. (2009). “Mapping the human membrane proteome: A majority of the human membrane proteins can be classified according to function and evolutionary origin”. BMC Biology 7: 50. PMC 2739160. PMID 19678920. doi:10.1186/1741-7007-7-50. 
  9. ^ Yibin, Lin (2013). “The substitution of Arg149 with Cys fixes the melibiose transporter in an inward-open conformation”. Biochimica et Biophysica Acta 1828 (8): 1690. doi:10.1016/j.bbamem.2013.03.003.