Viroid và Prion

Viroid và prion là hai dạng sống đơn giản (được cho là đơn giản hơn virút).

Viroid là những phân tử ARN vòng, ở dạng trần không có vỏ capsit, mạch đơn và chúng là tác nhân gây bệnh nhỏ nhất mà con người đã biết. Viroit thậm chí không mã hóa bất kì một prôtêin nào và sự nhân lên của chúng phụ thuộc vào sự hoạt động của enzim của tế bào chủ. Viroit gây nhiều bệnh ở thực vật như bệnh hình thoi ở khoai tây và bệnh hại cây dừa.

Prion (viết tắt của proteinaceous infectious particle -on cho virion) là phân tử prôtêin và không chứa một loại axit nuclêic nào hoặc nếu có thì cũng quá ngắn để mã hóa bất kì một prôtêin nào mà prion có. Trong cơ thể bình thường có thể có sẵn prion nhưng chúng không gây bệnh. Trong một điều kiện nào đó prion có thể thay đổi cấu trúc và gây bệnh. Prion gây nhiều bệnh nguy hiểm ở động vật và người, gây thoái hóa hệ thần kinh trung ương và giảm sút trí tuệ như bệnh bò điên, bệnh kuru ở người.

Xem thêm

Các nhân tố giống virus trên Thư viện VLOS Một prion (Listeni / pri ː ɒn /.) [1] là một tác nhân gây bệnh bao gồm các protein trong một hình thức misfolded. [2] Điều này trái ngược với tất cả được biết đến đại lý khác truyền nhiễm, trong đó phải có các axit nucleic (hoặc DNA, RNA, hoặc cả hai) cùng với các thành phần protein. Các prion từ, đặt ra vào năm 1982 bởi Stanley B. Prusiner, là một va li bằng da có nguồn gốc từ các protein từ và nhiễm trùng [3] Prions chịu trách nhiệm encephalopathies spongiform truyền trong một loạt các động vật có vú, bao gồm bệnh não xốp của bò (. BSE, cũng được biết đến là "bệnh bò điên") ở gia súc và bệnh Creutzfeldt-Jakob (CJD) ở người. Tất cả bệnh prion biết ảnh hưởng đến cấu trúc của não hoặc mô thần kinh khác và tất cả đều đang điều trị và phổ gây tử vong. [4]

Prion tuyên truyền bằng cách truyền một nhà nước protein misfolded. Khi prion nhập vào một cơ thể khỏe mạnh, hình thức của một protein prion gây ra hiện tại, đúng-gấp protein để chuyển đổi thành dạng prion bệnh liên quan,; prion các hành vi như là một mẫu hướng dẫn misfolding của protein nhiều hơn vào mẫu prion. Những prion mới thành lập sau đó có thể tiếp tục chuyển đổi protein nhiều hơn bản thân họ, điều này gây nên một phản ứng dây chuyền sản xuất số lượng lớn các mẫu prion. [5] Tất cả các prion được biết gây sự hình thành của một lần amyloid, trong đó polymerises protein thành tổng hợp bao gồm nén chặt tấm beta. Amyloid uẩn là sợi, phát triển ở hai đầu của họ, và sao chép khi vỡ gây ra hai đầu phát triển để trở thành bốn đầu phát triển. Thời kỳ ủ bệnh của bệnh prion được xác định bởi tốc độ tăng trưởng theo cấp số nhân liên quan đến prion nhân rộng, đó là một sự cân bằng giữa tăng trưởng tuyến tính và vỡ của các uẩn [6] (Lưu ý rằng việc tuyên truyền của prion phụ thuộc vào sự hiện diện của thông thường. gấp protein trong đó các prion có thể gây ra misfolding;. động vật không thể hiện dưới hình thức bình thường của protein prion không thể phát triển hoặc truyền bệnh)

Cấu trúc này bị thay đổi là vô cùng ổn định và tích tụ trong mô bị nhiễm bệnh, gây tổn thương mô và tế bào chết [7] Điều này có nghĩa là sự ổn định cấu trúc kháng prion biến tính bằng hóa chất và vật lý đại lý, xử lý và ngăn chặn làm cho các hạt này rất khó khăn.. Prion đến trong các chủng khác nhau, đều có một cấu trúc hơi khác nhau, và hầu hết thời gian, các chủng giống thật. Prion nhân bản là vẫn phải thỉnh thoảng epimutation và sau đó chọn lọc tự nhiên giống như các hình thức nhân rộng [8]. Tuy nhiên, số lượng các chủng prion có thể khác biệt có thể nhỏ hơn nhiều so với số trình tự DNA có thể, vì vậy quá trình tiến hóa diễn ra trong một giới hạn không gian.

Tất cả các động vật có vú bệnh prion được biết đến là do các protein được gọi là prion, PrP. Các PrPC nội sinh, đúng-gấp, hình thức được ký hiệu (đối với chung hoặc di động) trong khi đó, bệnh hình thức liên kết misfolded được ký hiệu là PrPSc (cho scrapie, sau khi một trong những bệnh đầu tiên liên quan đến prion và neurodegeneration.) [9] [10 ] Cơ cấu chính xác của prion không được biết đến, mặc dù chúng có thể được hình thành bằng cách kết hợp PrPC, polyadenylic acid, và chất béo trong một Misfolding Protein vòng khuếch đại (PMCA) phản ứng [11].

Protein prion kiểu hiển thị hành vi cũng được tìm thấy trong một số loại nấm, mà đã được hữu ích trong việc giúp đỡ để hiểu prion động vật có vú. Thật thú vị, prion không xuất hiện nấm gây bệnh trong vật chủ của chúng và thậm chí có thể trao một lợi thế tiến hóa thông qua một hình thức thừa kế dựa trên protein. [12]