Lysozyme
| Lysozyme | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Tinh thể lysozyme qua nhuộm lục methylene. | |||||||||
| Mã định danh (ID) | |||||||||
| Mã EC | 3.2.1.17 | ||||||||
| Mã CAS | 9001-63-2 | ||||||||
| Các dữ liệu thông tin | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | chu trình chuyển hóa | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| Các cấu trúc PDB | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
| Bản thể gen | AmiGO / EGO | ||||||||
| |||||||||
Lysozyme, hay còn được gọi là muramidase hoặc N-acetylmuramide glycanhydrolase là một loại enzyme kháng khuẩn được sản xuất bởi động vật và giúp làm nên một phần của hệ thống miễn dịch bẩm sinh. Lysozyme là một enzyme glycoside hydrolase xúc tác cho quá trình thủy phân liên kết 1,4-beta giữa axit N-acetylmuramic và chuỗi bên N-acetyl-D-glucosamine trong peptidoglycan, thành phần chính của thành tế bào vi khuẩn gram dương. [1] Sự thủy phân này sẽ phá hủy thành tế bào của vi khuẩn, từ đó gây ra "cái chết" của vi khuẩn.
Lysozyme có trong nhiều chất tiết như nước mắt, nước bọt, sữa mẹ và các dịch nhầy. Chất này cũng có mặt trong các hạt tế bào chất của đại thực bào và bạch cầu trung tính đa nhân (PMN). Một lượng lớn lysozyme có thể được tìm thấy trong lòng trắng trứng. Lysozym loại C liên quan chặt chẽ đến alpha-lactalbumin về trình tự và cấu trúc, làm cho chúng trở thành một phần của cùng một họ protein.[2] Ở người, enzyme lysozyme được mã hóa bởi gen LYZ.[3][4]
Lysozyme khá ổn định về nhiệt, với điểm nóng chảy của nó lên đến 72 ℃ ở pH 5,0.[5] Tuy nhiên, trong sữa mẹ nó mất hoạt động rất nhanh ở nhiệt độ đó.[6] Điểm đẳng điện của nó là 11,35. Trong một phạm vi rộng của pH (6-9) thì lysozyme có thể tồn tại.[7]
Chức năng và cơ chế[sửa | sửa mã nguồn]
Enzyme này hoạt động bằng cách tấn công, thủy phân và phá vỡ liên kết glycosidic trong thành peptidoglycan. Enzyme này cũng có thể phá vỡ các liên kết glycosidic trong chitin, mặc dù không hiệu quả như chitinase thực sự.[8]
Vị trí hoạt động lysozyme gắn với phân tử peptidoglycan bằng khe nổi bật giữa hai miền của nó. Nó tấn công peptidoglyan (được tìm thấy trong thành tế bào vi khuẩn, đặc biệt là vi khuẩn Gram dương), cơ chất tự nhiên của nó, giữa axit N-acetylmuramic (NAM) và nguyên tử cacbon thứ tư của N-acetylglucosamine (NAG).
Các saccharide ngắn hơn như tetrasaccharide cũng có thể là một cơ chất khả thi nhưng thông qua một trung gian với một chuỗi dài hơn.[9] Chitin cũng đã được chứng minh là một cơ chất hữu hiệu cho lysozyme. Các cơ chất nhân tạo cũng đã được phát triển và sử dụng trong nghiên cứu về lysozyme.[10]
Chú thích[sửa | sửa mã nguồn]
- ^ Manchenko GP (1994). “Lysozyme”. Handbook of Detection of Enzymes on Electrophoretic Gels. Boca Raton, Fla.: CRC Press. tr. 223. ISBN 978-0-8493-8935-1.
- ^ Williams S, Vocadlo D. “Glycoside hydrolase family 22”. Cazypedia. Truy cập ngày 11 tháng 4 năm 2017.
- ^ Yoshimura K, Toibana A, Nakahama K (tháng 1 năm 1988). “Human lysozyme: sequencing of a cDNA, and expression and secretion by Saccharomyces cerevisiae”. Biochemical and Biophysical Research Communications. 150 (2): 794–801. doi:10.1016/0006-291X(88)90461-5. PMID 2829884.
- ^ Peters CW, Kruse U, Pollwein R, Grzeschik KH, Sippel AE (tháng 7 năm 1989). “The human lysozyme gene. Sequence organization and chromosomal localization”. European Journal of Biochemistry. 182 (3): 507–16. doi:10.1111/j.1432-1033.1989.tb14857.x. PMID 2546758.
- ^ Venkataramani S, Truntzer J, Coleman DR (tháng 4 năm 2013). “Thermal stability of high concentration lysozyme across varying pH: A Fourier Transform Infrared study”. Journal of Pharmacy & Bioallied Sciences. 5 (2): 148–53. doi:10.4103/0975-7406.111821. PMC 3697194. PMID 23833521.
- ^ Chandan RC, Shahani KM, Holly RG (tháng 10 năm 1964). “Lysozyme Content of Human Milk”. Nature. 204 (4953): 76–7. doi:10.1038/204076a0. PMID 14240122.
- ^ “Lysozyme, Product information” (PDF). Sigma-Aldrich.
- ^ Skujiņś J, Puķite A, McLaren AD (tháng 12 năm 1973). “Adsorption and reactions of chitinase and lysozyme on chitin”. Molecular and Cellular Biochemistry (bằng tiếng Anh). 2 (2): 221–8. doi:10.1007/BF01795475. PMID 4359167.
- ^ Sharon N (tháng 4 năm 1967). “The chemical structure of lysozyme substrates and their cleavage by the enzyme”. Proceedings of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences. 167 (1009): 402–15. doi:10.1098/rspb.1967.0037. PMID 4382803.
- ^ Höltje JV (ngày 1 tháng 1 năm 1996). “Lysozyme substrates”. Exs. 75: 105–10. PMID 8765297.
