Pyridoxine 5'-phosphate synthase
| Pyridoxine 5'-phosphate synthase | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Mã định danh (ID) | |||||||||
| Mã EC | 2.6.99.2 | ||||||||
| Các dữ liệu thông tin | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | chu trình chuyển hóa | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| Các cấu trúc PDB | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Trong enzyme học, pyridoxine 5'-phosphate synthase (EC 2.6.99.2) là enzyme xúc tác cho phản ứng hóa học
- 1-deoxy-D-xylulose 5-phosphate + 3-hydroxy-1-aminoacetone phosphate pyridoxine-5'-phosphate + phosphate + 2 H2O
Hai cơ chất của enzyme này là 1-deoxy-D-xylulose 5-phosphate (DXP) và 3-hydroxy-1-aminoacetone phosphate (HAP), 3 sản phẩm là H2O, phosphate và pyridoxine-5'- phosphate (một vitamer của pyridoxal phosphate).
Cấu trúc[sửa | sửa mã nguồn]
Trong điều kiện sinh học, pridoxine-5'-phosphate synthase, hay pdxJ, có cấu trúc như một octamer.[1][2] Octamer này có thể được coi là tetramer được dimer hóa. Trong mỗi dimer, dư lượng arginine Arg20 tạo thành một phần của vị trí hoạt động trong monome khác, nơi liên kết cả hai nhóm phosphate.[3]
Phân loại[sửa | sửa mã nguồn]
Enzyme này thuộc họ transferase, thuộc nhóm chuyển đổi nhóm chứa nitơ này sang nhóm chứa nitơ khác.
Danh pháp[sửa | sửa mã nguồn]
Tên hệ thống của lớp enzyme này là 1-deoxy-D-xylulose-5-phosphate: 3-amino-2-oxopropyl phosphate 3-amino-2-oxopropyltransferase (phosph-hydrolysing; cyclizing). Các tên khác được sử dụng phổ biến bao gồm pyridoxine 5-phosphate phospho lyase, PNP synthase và PdxJ.
Vai trò sinh học[sửa | sửa mã nguồn]
Enzyme này tham gia vào quá trình chuyển hóa vitamin B6. pdxJ đóng vai trò trong con đường phụ thuộc DXP của pyridoxal phosphate. Con đường phụ thuộc DXP được tìm thấy chủ yếu ở proteobacteria dạng γ và một số vi khuẩn proteobacteria dạng α.[4] Do sự phân phối này, pdxJ là một mục tiêu tiềm năng để làm kháng sinh.[4][5] Tuy nhiên, phương pháp này bị giới hạn vì pdxJ không được tìm thấy trong ký sinh trùng bắt buộc. Chuyển hóa vitamin B 6 trong microbiome cũng đã được chứng minh là làm thay đổi tác dụng của một số hợp chất trên vật chủ.[6]
Tham khảo[sửa | sửa mã nguồn]
- ^ Garrido-Franco M (tháng 4 năm 2003). “Pyridoxine 5'-phosphate synthase: de novo synthesis of vitamin B6 and beyond”. Biochimica et Biophysica Acta. 1647 (1–2): 92–7. doi:10.1016/s1570-9639(03)00065-7. PMID 12686115.
- ^ Garrido-Franco M, Huber R, Schmidt FS, và đồng nghiệp (2000). “Crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of PdxJ, the pyridoxine 50-phosphate synthesizing enzyme”. Acta Crystallographica. 56 (8): 1045–48. doi:10.1107/S0907444900007368.
- ^ Franco MG, Laber B, Huber R, Clausen T (tháng 3 năm 2001). “Structural basis for the function of pyridoxine 5'-phosphate synthase”. Structure. 9 (3): 245–53. doi:10.1016/S0969-2126(01)00584-6. PMID 11286891.
- ^ a b Mittenhuber G (tháng 1 năm 2001). “Phylogenetic analyses and comparative genomics of vitamin B6 (pyridoxine) and pyridoxal phosphate biosynthesis pathways”. Journal of Molecular Microbiology and Biotechnology. 3 (1): 1–20. PMID 11200221.
- ^ Ahmad S, Raza S, và đồng nghiệp (2018). “From phylogeny to protein dynamics: A computational hierarchical quest for potent drug identification against an emerging enteropathogen "Yersinia enterocolitica"”. Journal of Molecular Liquids. 265: 372–89. doi:10.1016/j.molliq.2018.06.013.
- ^ Scott TA, Quintaneiro LM, Norvaisas P, Lui PP, Wilson MP, Leung KY, và đồng nghiệp (tháng 4 năm 2017). “Host-Microbe Co-metabolism Dictates Cancer Drug Efficacy in C. elegans”. Cell. 169 (3): 442–456.e18. doi:10.1016/j.cell.2017.03.040. PMC 5406385. PMID 28431245. no-break space character trong
|title=tại ký tự số 63 (trợ giúp)