Hemoglobin

Bách khoa toàn thư mở Wikipedia
Bước tới: menu, tìm kiếm
Cấu trúc 3-chiều của hemoglobin. Bốn đơn vị con được hiển thị bằng màu đỏ và vàng, và nhóm heme thì màu xanh lá cây

Hemoglobin, hay haemoglobin, (viết tắt Hb) - huyết sắc tố - là một protein phức tạp chứa phần tử sắt có khả năng thu nhập, lưu giữ và phóng thích ôxy trong cơ thể động vật hữu nhũ và một số động vật khác.

Thuật ngữ hemoglobin là sự kết hợp của hemeglobin, để cho thấy rằng mỗi đơn vị con của hemoglobin là một protein cấu trúc hình cầu với nhóm heme (hay haem) đính kèm; mỗi nhóm heme chứa một phân tử sắt, và nó đảm nhiệm cho việc gắn kết với ôxyn. Các loại hemoglobin chung nhất đều chứa bốn đơn vị con, mỗi đơn vị kèm theo một nhóm heme.

Đột biến về gen với hemoglobin dẫn tới một nhóm các bệnh di truyền gọi là hemoglobinopathies, trong đó phổ biến nhất là bệnh tế bào hình liềm (sickle-cell disease) và thalassemia.

Cấu trúc và chuyển hóa[sửa | sửa mã nguồn]

Heme b.svg

Chuyển vận chất khí[sửa | sửa mã nguồn]

Hb saturation curve.png

Hemoglobin có khả năng kết hợp với Oxi, Cacbon điôxit và chất dinh dưỡng để vận chuyển đi đến các mô của sinh vật, nuôi sống tế bào và thải ra các chất cặn bã (khí thừa, chất độc, ...).

Kết hợp với CO[sửa | sửa mã nguồn]

Khí CO(cacbon mônôxít)có khả năng kết hợp hóa học với Hemoglobin mạnh hơn cả Oxi nên chúng bám chặt lấy hồng cầu, không cho hồng cầu kết hợp với Oxi nên làm sinh vật ngạt khí khi ở nơi có nồng độ khí CO quá cao và chỉ được tách ra khi có nồng độ khí Oxi cao như ở phổi, ...