Axit amin

Bách khoa toàn thư mở Wikipedia
(đổi hướng từ Axít amin)
Bước tới: menu, tìm kiếm
Cấu trúc chung của một phân tử axít amin, với nhóm amin ở bên trái và nhóm axít cacbonxylic ở bên phải. Nhóm R tùy vào từng axít amin cụ thể.

Trong hóa học, một amino acid hay axít amin là một phân tử chứa cả nhóm aminaxít cacboxylic. Trong hóa sinh, thuật ngữ này còn để chỉ alpha amino acids: những axít amin mà trong đó nhóm amin và cacbonxylic gắn vào cùng một carbon, nên gọi là α–carbon.

Phần dư còn lại của một axít amin là phần mà sau khi đã loại bỏ phân tử nước (một H+ ra khỏi nitơ và một OH- khỏi cacbon) và tạo thành liên kết peptít.

Tổng quan[sửa | sửa mã nguồn]

Amino acid là đơn vị cấu trúc cơ bản của protein. Chúng tạo thành các xích polymer ngắn gọi là peptide hay polypeptides để rồi tạo thành cấu trúc gọi là protein. Quá trình tạo thành từ mRNA làm mẫu gọi là dịch mã, là một phần của tổng hợp protein.

Phenylalanine là một trong amino acid chuẩn.

Có 20 loại amino acid được mã hóa bởi mã di truyền chuẩn và được gọi là proteinogenic hay amino acid chuẩn. Việc kết hợp các amino acid này tạo ra protein thiết yếu cho việc cấu thành cơ thể người. Có ít nhất hai loại khác được mã hóa bởi DNA theo một cách khác (không chuẩn):

  • Selenocysteine kết hợp với một vài protein ở UGA codon, thường gọi là stop codon.
  • Pyrrolysine được sử dụng bởi một vài methanogen trong các enzyme mà được dùng để sản xuất ra methane. Nó được mã hóa giống với của selenocysteine nhưng mà bằng codon UAG.

Các loại amino acid khác chứa trong protein thường được tạo thành bởi bằng cách chỉnh sửa sau khi dịch mã. Việc chỉnh sửa này thường rất cần thiết cho chức năng của protein.

Trong proline chỉ có proteinogenic amino acid là có các nhóm cyclizes nằm trên khung xương: nó liên kết với nhóm α-amino, vì thế cũng chỉ có proteinogenic amino acid là có chứa amin thứ cấp ở vị trí này. Đôi khi proline còn được gọi là imino acid, nh­ưng mà acid này không tuân theo các quy tắc nomenclature.

Có hơn 100 amino acid đã được tìm thấy trong tự nhiên. Một trong số chúng đã được tìm thấy trong các thiên thạch, đặc biệt trong các dạng được biết nhiều như carbonaceous chondrite. Vi sinh vậtthực vật có thể sản xuất ra các amino acid bất thường mà thường được tìm thấy trong các peptide kháng thể (ví dụ như nisin hoặc alamethicin). Lanthionine là một alanine dimer có cầu nối sulfide, thường được tìm thấy chung với các unsaturated amino acid trong lantibiotics (là các peptide kháng thể của microbial origin). 1-Aminocyclopropane-1-carboxylic acid (ACC) là một disubstituted cyclic amino acid nhỏ và là một chất trung gian quan trọng trong việc tạo ra các hormone ethylene thực vật.

Ngoài việc tổng hợp protein, các amino acid còn có các vai trò sinh học quan trọng khác. Glycineglutamate là các chất truyền dẫn thần kinh cũng như các amino acid chuẩn mực khác trong các protein. Nhiều amino acid được dùng để tổng hợp các phân tử khác, ví dụ như:

Phần lớn các amino acid không chuẩn mực cũng có một số chức năng sinh học quan trọng: Gamma-aminobutyric acid là một chất truyền thần kinh khác nữa, carnitine được sử dụng trong việc chuyển lipid vào bên trong cell, ornithine, citrulline, homocysteine, hydroxyproline, hydroxylysine, và sarcosine.

Một vài trong số 20 amino acid tiêu chuẩn được gọi là các amino acid thiết yếu do chúng không thể được tổng hợp bởi cơ thể từ các hợp chất khác thông qua các phản ứng hóa học, mà nằm trong gỗ. Ở người, các amino acid thiết yếu là lysine, leucine, isoleucine, methionine, phenylalanine, threonine, tryptophan, valine. Histidinearginine nói chung được xem như là cần thiết ở trẻ con, do ở cơ thể trẻ con không có khả năng tổng hợp ra chúng.

Cụm từ "các amino acid trục phân nhánh (branched-chain amino acids)" đôi khi được dùng để nói tới các aliphatic amino acid: leucine, isoleucine và valine.

Cấu trúc tổng quát[sửa | sửa mã nguồn]

Cấu trúc tổng quát của proteinogenic alpha amino acids:

 R
   |

H2N-C-COOH

   |
   H

Trong đó Rtrục đặc biệt quan trọng đối với mỗi amino acid. Các amino acid thường được phân loại dựa theo đặc tính hóa học của trục (R) thành 4 nhóm. Chuỗi bên có thể xem giống như một axit yếu, base yếu, một hydrophile nếu chúng là cực, và hydrophobe nếu chúng là không cực.

Các dạng đồng phân[sửa | sửa mã nguồn]

Hầu hết các amino acid đều có 2 dạng đồng phân lập thể đồng phân lập thể, là D và L. Dạng L gồm những amino acid có vai trò quan trọng có trong các protein. Còn dạng D chỉ gồm một số amino acid trong các protein có trong các sinh vật sống dưới nước, ví dụ ốc hình nón. Chúng cũng có nhiều các thành phần vách tế bào proteoglycan của bacteria. Đồng phân dạng D của aspartic acid có trong một số protein là kết quả của quá trình biến đổi sau dịch mã tự phát kết hợp với sự hóa già protein hoặc giống như là sản phẩm phụ của quá trình biến đổi enzyme được xúc tác bởi protein L-isoaspartyl methyltransferase.

Tham khảo[sửa | sửa mã nguồn]

Liên kết ngoài[sửa | sửa mã nguồn]