Thành viên:Naazulene/Lipase tụy
| |||||||||
| Complex of human pancreatic lipase with colipase | |||||||||
| Danh pháp | |||||||||
| Ký hiệu | Lipase | ||||||||
| Pfam | PF00151 | ||||||||
| InterPro | IPR013818 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00110 | ||||||||
| SCOP | 1lpa | ||||||||
| OPM family | 127 | ||||||||
| OPM protein | 1lpa | ||||||||
| |||||||||
Lipase tụy là một trong ba enzyme thuộc họ triglyceride lipase (EC 3.1.1.3) có chức năng thủy phân liên kết ester của triglycerides;[1] các enzyme này xuất hiện ở hầu hết động vật, thực vật và nguyên sinh vật.
Ở những động vật có xương sống bậc cao, có ít nhất ba isozyme lipase là lipase tụy, lipase gan và lipase dạ dày/lưỡi. Những lipase này rất giống nhau và giống lipoprotein lipase (EC 3.1.1.34) - enzyme thủy phân triglyceride trong chylomicron và lipoprotein mật độ rất thấp (VLDV).[2]
Lipase tụy người[sửa | sửa mã nguồn]
Lipase tụy, còn được gọi là triacylglycerol lipase tụy hay steapsin, là một enzyme được tiết ra từ tuyến tụy, đóng vai trò chính yếu trong thủy phân chất béo từ thực phẩm. NÓ là một trong những enzyme tiêu hóa chính, chuyển hóa triglyceride thành monoglyceride và các acid béo.[3]
Hoạt động của lipase tụy được hỗ trợ bởi muối mật. Muối mật là một hỗn hợp được sản xuất bởi gan, chứa trong mật và sẽ được tiết ra tá tràng, nơi chúng bám vào các hạt chất béo lớn và nhũ hóa chúng thành những hạt chất béo nhỏ hơn. Sự nhũ hóa này làm tăng diện tích bề mặt của các hạt dầu, cũng là diện tích tiếp xúc của triacylglycaride với lipase tụy.
Sản phẩm của quá trình này là 2-monacylglycerol và acid béo được vận chuyển bằng nhu động dần dần qua ruột non để cuối cùng hấp thụ vào hệ bạch huyết qua mạch bạch huyết. '.
Khác với những enzyme tụy khác, lipase tụy được tiết ra ở dạng hoạt động chứ không phải dạng bất hoạt như trysinogen. Tuy nhiên, dạng hoạt động này hoạt động kém hiệu quả nếu không được hỗ trợ bởi colipase trong tá tràng.
Ở người, gen mã hóa lipase tụy là PNLIP.[4][5]
Human proteins containing this domain[sửa | sửa mã nguồn]
Diagnostic importance[sửa | sửa mã nguồn]
Pancreatic lipase is secreted into the duodenum through the duct system of the pancreas. Its concentration in serum is normally very low. Under extreme disruption of pancreatic function, such as pancreatitis or pancreatic adenocarcinoma, the pancreas may begin to autolyse and release pancreatic enzymes including pancreatic lipase into serum. Thus, through measurement of serum concentration of pancreatic lipase, acute pancreatitis can be diagnosed.[6]
Inhibitors[sửa | sửa mã nguồn]
Lipase inhibitors such as orlistat can be used as a treatment for obesity.[7]
One peptide selected by phage display was found to inhibit pancreatic lipase.[8]
See also[sửa | sửa mã nguồn]
References[sửa | sửa mã nguồn]
- ^ Chapus C, Rovery M, Sarda L, Verger R (1988). “Minireview on pancreatic lipase and colipase”. Biochimie. 70 (9): 1223–1234. doi:10.1016/0300-9084(88)90188-5. PMID 3147715.
- ^ Persson B, Bengtsson-Olivecrona G, Enerback S, Olivecrona T, Jornvall H (1989). “Structural features of lipoprotein lipase. Lipase family relationships, binding interactions, non-equivalence of lipase cofactors, vitellogenin similarities and functional subdivision of lipoprotein lipase”. Eur. J. Biochem. 179 (1): 39–45. doi:10.1111/j.1432-1033.1989.tb14518.x. PMID 2917565.
- ^ Peter Nuhn: Naturstoffchemie, S. Hirzel Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft, Stuttgart, 2. Auflage, 1990, S. 308−309, ISBN 3-7776-0473-9.
- ^ Davis RC, Diep A, Hunziker W, Klisak I, Mohandas T, Schotz MC, Sparkes RS, Lusis AJ (tháng 12 năm 1991). “Assignment of human pancreatic lipase gene (PNLIP) to chromosome 10q24-q26”. Genomics. 11 (4): 1164–6. doi:10.1016/0888-7543(91)90048-J. PMID 1783385.
- ^ “Entrez Gene: pancreatic lipase”.
- ^ Koop H (tháng 9 năm 1984). “Serum levels of pancreatic enzymes and their clinical significance”. Clin Gastroenterol. 13 (3): 739–61. doi:10.1016/S0300-5089(21)00756-2. PMID 6207965.
- ^ “US orlistat label” (PDF). FDA. tháng 8 năm 2015. Truy cập ngày 18 tháng 4 năm 2018. For label updates see FDA index page for NDA 020766
- ^ Lunder, M.; Bratkovič, T.; Kreft, S.; Štrukelj, B. (2005). “Peptide inhibitor of pancreatic lipase selected by phage display using different elution strategies”. Journal of Lipid Research. 46 (7): 1512–1516. doi:10.1194/jlr.M500048-JLR200. PMID 15863836.
Further reading[sửa | sửa mã nguồn]
- Roussel A, Yang Y, Ferrato F, Verger R, Cambillau C, Lowe M (tháng 11 năm 1998). “Structure and activity of rat pancreatic lipase-related protein 2”. J. Biol. Chem. 273 (48): 32121–8. doi:10.1074/jbc.273.48.32121. PMID 9822688.
- Crandall WV, Lowe ME (2001). “Colipase residues Glu64 and Arg65 are essential for normal lipase-mediated fat digestion in the presence of bile salt micelles”. J. Biol. Chem. 276 (16): 12505–12. doi:10.1074/jbc.M009986200. PMID 11278590.
- Freie AB, Ferrato F, Carrière F, Lowe ME (2006). “Val-407 and Ile-408 in the beta5'-loop of pancreatic lipase mediate lipase-colipase interactions in the presence of bile salt micelles”. J. Biol. Chem. 281 (12): 7793–800. doi:10.1074/jbc.M512984200. PMC 3695395. PMID 16431912.
- Hegele RA, Ramdath DD, Ban MR, Carruthers MN, Carrington CV, Cao H (2001). “Polymorphisms in PNLIP, encoding pancreatic lipase, and associations with metabolic traits”. J. Hum. Genet. 46 (6): 320–4. doi:10.1007/s100380170066. PMID 11393534.
- Chahinian H, Sias B, Carrière F (2000). “The C-terminal domain of pancreatic lipase: functional and structural analogies with c2 domains”. Curr. Protein Pept. Sci. 1 (1): 91–103. doi:10.2174/1389203003381487. PMID 12369922.
- Ranaldi S, Belle V, Woudstra M, Rodriguez J, Guigliarelli B, Sturgis J, Carriere F, Fournel A (2009). “Lid opening and unfolding in human pancreatic lipase at low pH revealed by site-directed spin labeling EPR and FTIR spectroscopy”. Biochemistry. 48 (3): 630–8. doi:10.1021/bi801250s. PMID 19113953.
- Grupe A, Li Y, Rowland C, Nowotny P, Hinrichs AL, Smemo S, Kauwe JS, Maxwell TJ, Cherny S, Doil L, Tacey K, van Luchene R, Myers A, Wavrant-De Vrièze F, Kaleem M, Hollingworth P, Jehu L, Foy C, Archer N, Hamilton G, Holmans P, Morris CM, Catanese J, Sninsky J, White TJ, Powell J, Hardy J, O'Donovan M, Lovestone S, Jones L, Morris JC, Thal L, Owen M, Williams J, Goate A (2006). “A scan of chromosome 10 identifies a novel locus showing strong association with late-onset Alzheimer disease”. Am. J. Hum. Genet. 78 (1): 78–88. doi:10.1086/498851. PMC 1380225. PMID 16385451.
- Thomas A, Allouche M, Basyn F, Brasseur R, Kerfelec B (2005). “Role of the lid hydrophobicity pattern in pancreatic lipase activity”. J. Biol. Chem. 280 (48): 40074–83. doi:10.1074/jbc.M502123200. PMID 16179352.
- van Tilbeurgh H, Egloff MP, Martinez C, Rugani N, Verger R, Cambillau C (1993). “Interfacial activation of the lipase-procolipase complex by mixed micelles revealed by X-ray crystallography”. Nature. 362 (6423): 814–20. Bibcode:1993Natur.362..814V. doi:10.1038/362814a0. PMID 8479519. S2CID 4305832.
- Lessinger JM, Arzoglou P, Ramos P, Visvikis A, Parashou S, Calam D, Profilis C, Férard G (2003). “Preparation and characterization of reference materials for human pancreatic lipase: BCR 693 (from human pancreatic juice) and BCR 694 (recombinant)”. Clin. Chem. Lab. Med. 41 (2): 169–76. doi:10.1515/CCLM.2003.028. PMID 12667003. S2CID 28593258.
- Colin DY, Deprez-Beauclair P, Allouche M, Brasseur R, Kerfelec B (2008). “Exploring the active site cavity of human pancreatic lipase”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 370 (3): 394–8. doi:10.1016/j.bbrc.2008.03.043. PMID 18353248.
- Ramos P, Coste T, Piémont E, Lessinger JM, Bousquet JA, Chapus C, Kerfelec B, Férard G, Mély Y (2003). “Time-resolved fluorescence allows selective monitoring of Trp30 environmental changes in the seven-Trp-containing human pancreatic lipase”. Biochemistry. 42 (43): 12488–96. doi:10.1021/bi034900e. PMID 14580194.
- Yang Y, Lowe ME (1998). “Human pancreatic triglyceride lipase expressed in yeast cells: purification and characterization”. Protein Expr. Purif. 13 (1): 36–40. doi:10.1006/prep.1998.0874. PMID 9631512.
- Sims HF, Jennens ML, Lowe ME (1993). “The human pancreatic lipase-encoding gene: structure and conservation of an Alu sequence in the lipase gene family”. Gene. 131 (2): 281–5. doi:10.1016/0378-1119(93)90307-O. PMID 8406023.
- Grandval P, De Caro A, De Caro J, Sias B, Carrière F, Verger R, Laugier R (2004). “Critical evaluation of a specific ELISA and two enzymatic assays of pancreatic lipases in human sera”. Pancreatology. 4 (6): 495–503, discussion 503–4. doi:10.1159/000080246. PMID 15316225. S2CID 39583651.
- Belle V, Fournel A, Woudstra M, Ranaldi S, Prieri F, Thomé V, Currault J, Verger R, Guigliarelli B, Carrière F (2007). “Probing the opening of the pancreatic lipase lid using site-directed spin labeling and EPR spectroscopy”. Biochemistry. 46 (8): 2205–14. doi:10.1021/bi0616089. PMID 17269661.
- Lowe ME (1997). “Structure and function of pancreatic lipase and colipase”. Annu. Rev. Nutr. 17: 141–58. doi:10.1146/annurev.nutr.17.1.141. PMID 9240923.
- Bourbon-Freie A, Dub RE, Xiao X, Lowe ME (2009). “Trp-107 and trp-253 account for the increased steady state fluorescence that accompanies the conformational change in human pancreatic triglyceride lipase induced by tetrahydrolipstatin and bile salt”. J. Biol. Chem. 284 (21): 14157–64. doi:10.1074/jbc.M901154200. PMC 2682864. PMID 19346257.
- Ranaldi S, Belle V, Woudstra M, Bourgeas R, Guigliarelli B, Roche P, Vezin H, Carrière F, Fournel A (2010). “Amplitude of pancreatic lipase lid opening in solution and identification of spin label conformational subensembles by combining continuous wave and pulsed EPR spectroscopy and molecular dynamics”. Biochemistry. 49 (10): 2140–9. doi:10.1021/bi901918f. PMID 20136147.
