Collagen peptide

Bách khoa toàn thư mở Wikipedia
Buớc tưới chuyển hướng Bước tới tìm kiếm

Collagen peptide là dạng thủy phân của collagen, một loại protein sợi có mặt trong lớp mô ngoại tế bào của các tế bào sống. Sau khi thủy phân, collagen peptide sẽ mất khả năng tạo gel và trở nên có thể hòa tan trong nước lạnh.

Collagen peptide có lượng các axit amin, glycine, proline và hydroxyproline cao hơn 10-20 lần so với những loại protein thông thường.

Collagen peptide được thủy phân thành các phân tử cực nhỏ giúp quá trình hấp thụ vào cơ thể tối ưu, mang lại hiệu quả nhanh chóng hơn collagen thông thường. Ngoài ra sử dụng collagen dạng nước sẽ cho kết quả hấp thụ tốt hơn dạng viên và dạng bột.

Nghiên cứu[sửa | sửa mã nguồn]

Amino axit thành phần[sửa | sửa mã nguồn]

Hydrolyzed collagen chứa 8 trong số 9 axit amin thiết yếu,[1] bao gồm glycine từ đậu và arginine[2] - hai amino-acid tiền thân cần thiết cho sự sinh tổng hợp creatine. Nó không chứa tryptophan và thiếu isoleucine, threonine, và methionine.

Tiêu hóa[sửa | sửa mã nguồn]

Tính khả dụng sinh học của collagen thủy phân ở chuột đã được chứng minh trong một nghiên cứu năm 1999; Dùng collagen thủy phân 14C hấp thụ qua da và hơn 90% hấp thu trong vòng 6 giờ với sự tích tụ có thể đo được trong sụn và da.[3] Một nghiên cứu năm 2005 ở người cho thấy collagen bị thủy phân hấp thu dưới dạng các peptide nhỏ trong máu.[4]

Tác dụng trên da[sửa | sửa mã nguồn]

Ăn collagen thủy phân có thể ảnh hưởng đến da bằng cách tăng mật độ của sợi collagen và nguyên bào sợi, do đó kích thích sản xuất collagen.[5] Theo các nghiên cứu trên chuột và trong ống nghiệm, các peptide collagen bị thủy phân có đặc tính chemotactic trên nguyên bào sợi [6] hoặc ảnh hưởng đến tăng trưởng của nguyên bào sợi.[7]

Tác dụng chung và xương[sửa | sửa mã nguồn]

Một số nghiên cứu lâm sàng báo cáo rằng việc ăn uống collagen thủy phân giảm đau khớp, những người có các triệu chứng nặng nhất cho thấy lợi ích nhất.[8][9] Tác dụng có lợi có thể là do sự tích lũy collagen thủy phân trong sụn và kích thích sản xuất collagen do các tế bào chondrocytes, các tế bào của sụn[10]. Một số nghiên cứu đã chỉ ra rằng một lượng hàng ngày collagen thủy phân làm tăng mật độ xương ở chuột.[11][12] Có vẻ như các chất ức chế collagen thủy phân kích thích sự khác biệt và hoạt động của tế bào osteoblasts - các tế bào tạo thành xương trên tế bào osteoclast (tế bào phá hủy xương).

Tuy nhiên, các thử nghiệm lâm sàng khác đã mang lại kết quả khác nhau. Trong năm 2011, Cơ quan an toàn thực phẩm Châu Âu về các sản phẩm dinh dưỡng, dinh dưỡng và dị ứng đã kết luận rằng "mối quan hệ nhân quả đã không được thiết lập giữa việc tiêu thụ collagen hydrolysate và duy trì các khớp".[13] Bốn nghiên cứu khác báo cáo lợi ích không có tác dụng phụ; Tuy nhiên, các nghiên cứu không rộng, và tất cả các đề nghị kiểm soát nghiên cứu tiếp theo.[14][15][16][17] One study found that oral collagen only improved symptoms in a minority of patients and reported nausea as a side effect.[18] Một nghiên cứu chỉ ra rằng collagen đường uống chỉ cải thiện triệu chứng ở một số ít bệnh nhân và báo cáo buồn nôn như là một tác dụng phụ. Một nghiên cứu khác cho thấy rằng điều trị bằng collagen thực sự có thể gây ra một đợt trầm trọng hơn các triệu chứng viêm khớp dạng thấp.[19][20] [21] [22]

Mối quan ngại an toàn[sửa | sửa mã nguồn]

Hydrolyzed collagen, như gelatin, được làm từ các phụ phẩm động vật từ ngành công nghiệp thịt, bao gồm da, xương và mô liên kết.

Cục Quản lý Thực phẩm và Dược phẩm Hoa Kỳ (FDA), với sự hỗ trợ của Ủy ban Cố vấn TSO (Ủy ban Cố vấn Giun xốp chéo), từ năm 1997 đã theo dõi nguy cơ lây truyền bệnh động vật, đặc biệt là bệnh bò đong thịt bò (BSE). Nghiên cứu của FDA kết luận: "Các bước như nhiệt, xử lý kiềm, và lọc có thể có hiệu quả trong việc giảm mức độ các chất gây ô nhiễm TSE, tuy nhiên, bằng chứng khoa học hiện nay không đủ để chứng minh rằng những phương pháp này có hiệu quả sẽ loại bỏ BSE Tác nhân truyền nhiễm nếu có trong tài liệu nguồn ".[23]

Tham khảo[sửa | sửa mã nguồn]

  1. ^ Bensaid, A.; Tomé, D.; L’Heureux-Bourdon, D.; Even, P.; Gietzen, D.; Morens, C.; Gaudichon, C.; Larue-Achagiotis, C.; Fromentin, G. (2003). “A high-protein diet enhances satiety without conditioned taste aversion in the rat”. Physiology and Behavior 78 (2): 311–320. PMID 12576130. doi:10.1016/S0031-9384(02)00977-0. 
  2. ^ Fricke, O.; Baecker, N.; Heer, M.; Tutlewski, B.; Schoenau, E. (2008). “The effect of L-arginine administration on muscle force and power in postmenopausal women”. Clinical Physiology and Functional Imaging 28 (5): 307–311. PMID 18510549. doi:10.1111/j.1475-097X.2008.00809.x. 
  3. ^ Oesser, S.; Adam, M.; Babel, W.; Seifert, J. (1999). “Oral administration of 14C labelled gelatine hydrolysate leads to an accumulation of radioactivity in cartilage of mice (C57/BL)”. Journal of Nutrition 129 (10): 1891–1895. PMID 10498764. 
  4. ^ Iwai, K.; Hasegawa, T.; Taguchi, Y.; Morimatsu, F.; Sato, K.; Nakamura, Y.; Higashi, A.; Kido, Y.; Nakabo, Y.; Ohtsuki, K. (2005). “Identification of food-derived collagen peptides in human blood after oral ingestion of gelatine hydrolysates”. Journal of Agricultural and Food Chemistry 53 (16): 6531–6536. PMID 16076145. doi:10.1021/jf050206p. 
  5. ^ Matsuda, N.; Koyama, Y.; Hosaka, Y.; Ueda, H.; Watanabe, T.; Araya, T.; Irie, S.; Takehana, K (2006). “Effects of ingestion of collagen peptide on collagen fibrils and glycosaminoglycans in the dermis”. Journal of Nutritional Science and Vitaminology 52 (3): 211–215. doi:10.3177/jnsv.52.211. 
  6. ^ Postlethwaite, A. E.; Seyer, J. M.; Kang, A. H. (1978). “Chemotactic attraction of human fibroblasts to type I, II, and III collagens and collagen-derived peptides”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 75 (2): 871–875. PMC 411359. PMID 204938. doi:10.1073/pnas.75.2.871. 
  7. ^ Shigemura, Y.; K Iwai; F Morimatsu; T Iwamoto; T Mori; C Oda; T Taira; EY Park; Y Nakamura; K Sato (2009). “Effect of prolyl-hydroxyproline (Pro-Hyp), a food-derived collagen peptide in human blood, on growth of fibroblasts from mouse skin”. Journal of Agricultural and Food Chemistry 57 (2): 444–449. PMID 19128041. doi:10.1021/jf802785h. 
  8. ^ Moskowitz, R. (2000). “Role of collagen hydrolysate in bone and joint disease”. Seminars in Arthritis and Rheumatism 30 (2): 87–99. PMID 11071580. doi:10.1053/sarh.2000.9622. 
  9. ^ Ruiz-Benito, P.; Camacho-Zambrano, M.M.; Carrillo-Arcentales, J.N.; Mestanza-Peralta, M.A.; Vallejo-Flores, C.A.; Vargas-Lopez, S.V.; Villacis-Tamayo, R.A.; Zurita-Gavilanes, L.A. (2009). “A randomized controlled trial on the efficacy and safety of a food ingredient, collagen hydrolysate, for improving joint comfort”. International Journal of Food Science and Nutrition 12: 1–15. doi:10.1080/09637480802498820. 
  10. ^ Oesser, S.; Seifert, J. (2003). “Stimulation of type II collagen biosynthesis and secretion in bovine chondrocytes cultured with degraded collagen”. Cell Tissue Research 311 (3): 393–399. PMID 12658447. doi:10.1007/s00441-003-0702-8. 
  11. ^ Nomura, Y.; Oohashi, K.; Watanabe, M. and Kasugai (2005). “Increase in bone mineral density through oral administration of shark gelatine to ovariectomized rats”. Nutrition 21 (11-12): 1120–1126. PMID 16308135. doi:10.1016/j.nut.2005.03.007. 
  12. ^ Wu, J.; Fujioka, M.; Sugimoto, K.; Mu, G.; Ishimi, Y (2004). “Increase of effectiveness of oral administration of collagen peptide on bone metabolism in growing and mature rats”. Bone and Mineral Metabolism 22 (6): 547–553. PMID 15490264. doi:10.1007/s00774-004-0522-2. 
  13. ^ European Food Safety Authority - EFSA Panel on Dietetic Products, Nutrition and Allergies. Scientific Opinion on the substantiation of a health claim related to collagen hydrolysate and maintenance of joints pursuant to Article 13(5) of Regulation (EC) No 1924/20061. EFSA Journal 2011;9(7):2291.
  14. ^ Barnett ML, Kremer JM, St Clair EW, Clegg DO, Furst D, Weisman M, Fletcher MJ, Chasan-Taber S, Finger E, Morales A, Le CH, Trentham DE: Treatment of rheumatoid arthritis with oral type II collagen. Results of a multicenter, double-blind, placebo-controlled trial. Arthritis Rheum 1998 Feb;41(2):290-7.
  15. ^ Ausar SF, Beltramo DM, Castagna LF, Quintana S, Silvera E, Kalayan G, Revigliono M, Landa CA, Bianco ID: Treatment of rheumatoid arthritis by oral administration of bovine tracheal type II collagen. Rheumatol Int. 2001 May;20(4):138-44.
  16. ^ Trentham DE, Dynesius-Trentham RA, Orav EJ, Combitchi D, Lorenzo C, Sewell KL, Hafler DA, Weiner HL: Effects of oral administration of type II collagen on rheumatoid arthritis. Science 1993 Sep 24;261(5129):1727-30.
  17. ^ Bagchi D, Misner B, Bagchi M, Kothari SC, Downs BW, Fafard RD, Preuss HG: Effects of orally administered undenatured type II collagen against arthritic inflammatory disease: a mechanistic exploration. Int J Clin Pharmacol Res. 2002;22(3-4):101-10.
  18. ^ Sieper J, Kary S, Sorensen H, Alten R, Eggens U, Huge W, Hiepe F, Kuhne A, Listing J, Ulbrich N, Braun J, Zink A, Mitchison NA: Oral type II collagen treatment in early rheumatoid arthritis. A double-blind, placebo-controlled, randomized trial. Arthritis Rheum. 1996 Jan;39(1):41-51.
  19. ^ McKown KM, Carbone LD, Kaplan SB, Aelion JA, Lohr KM, Cremer MA, Bustillo J, Gonzalez M, Kaeley G, Steere EL, Somes GW, Myers LK, Seyer JM, Kang AH, Postlethwaite AE: Lack of efficacy of oral bovine type II collagen added to existing therapy in rheumatoid arthritis. Arthritis Rheum. 1999 Jun;42(6):1304-8
  20. ^ Cazzola M, Antivalle M, Sarzi-Puttini P, Dell’Acqua D, Panni B, Caruso I: Oral type II collagen in the treatment of rheumatoid arthritis. A six-month double blind placebo-controlled study. Clin Exp Rheumatol. 2000 Sep-Oct; 18(5):571-7.
  21. ^ Helps to reduce joint pain associated with osteoarthritis (Bruyère et al. 2012; Benito-Ruiz et al. 2009; Clark et al. 2008).
  22. ^ “Ingredient Search”. Truy cập 25 tháng 8 năm 2017. 
  23. ^ U.S. Food and Drug Administration. “The Sourcing and Processing of Gelatin to Reduce the Potential Risk Posed by Bovine Spongiform Encephalopathy (BSE) in FDA-Regulated Products for Human Use”.