Alanine

Bách khoa toàn thư mở Wikipedia
Buớc tưới chuyển hướng Bước tới tìm kiếm
Alanine
L-Alanin - L-Alanine.svg
Alanine in non-ionic form
Danh pháp IUPACAlanine
Tên khác2-Aminopropanoic acid
Nhận dạng
Số CAS338-69-2
PubChem5950
KEGGC01401
ChEBI16977
Ảnh Jmol-3Dảnh
ảnh 2
SMILES
InChI
Thuộc tính
Bề ngoàibột trắng
Khối lượng riêng1.424 g/cm3
Điểm nóng chảy 258 °C (531 K; 496 °F) (sublimes)
Điểm sôi
Độ hòa tan trong nước167.2 g/L (25 °C)
log P-0.68[1]
Độ axit (pKa)2.35 (carboxyl), 9.69 (amino)[2]
MagSus-50.5·10−6 cm3/mol
Các nguy hiểm
Trừ khi có ghi chú khác, dữ liệu được cung cấp cho các vật liệu trong trạng thái tiêu chuẩn của chúng (ở 25 °C [77 °F], 100 kPa).
KhôngN kiểm chứng (cái gì Có KhôngN ?)

Alanine (ký hiệu là Ala hoặc A) [3] là một axit α-amin được sử dụng trong quá trình sinh tổng hợp protein. Alanine chứa một nhóm α-amino (ở dạng proton, −NH3 +, trong điều kiện sinh học), một nhóm axit α-carboxylic (ở dạng giảm proton, −COO−, trong điều kiện sinh học), và một chuỗi bên nhóm methyl, làm cho axit amin này trở thành một axit amin không phân cực, mạch thẳng. Đây là axit amin không thiết yếu của con người vì: cơ thể có thể tự tổng hợp nó, nó không cần nhất thiết phải có mặt trong chế độ ăn uống. Axit amin này được mã hóa bởi tất cả các codon bắt đầu bằng GC (tức GCU, GCC, GCA và GCG).

Đồng phân L của alanine (tức đồng phân "tay trái") là hợp chất giúp tạo nên protein. L-Alanine chỉ đứng sau leucine với tỷ lệ xuất hiện, với 7,8% trong cấu trúc bậc một trong 1.150 mẫu protein được khảo sát.[4] Dạng "tay phải", D-Alanine chỉ xuất hiện ở polypeptide trong một số tế bào vi khuẩn [5] tr. 131và một số kháng sinh peptide, và cũng có xuất hiện trong các mô của nhiều động vật giáp xácđộng vật thân mềm như một chất thẩm thấu.[6]

là một axit amin mạch thẳng, bởi vì chuỗi bên kết nối với nguyên tử α-carbon chỉ là một nhóm methyl (-CH3) làm cho nó trở thành axit α-amino đơn giản bậc nhất chỉ sau glyxin. Nhóm methyl của alanine là không hoạt động và do đó hầu như không bao giờ trực tiếp tham gia vào chức năng protein.Lỗi chú thích: Không có </ref> để đóng thẻ <ref>3-Hydroxyphosphinylalanine [7] được biết cho tới nay), nó rất hữu ích trong việc thực hiện các kỹ thuật di truyền liên quan đến phosphoryl hóa. Một số kỹ thuật liên quan đến việc tạo ra một thư viện gen, mỗi gen có đột biến điểm tại một vị trí khác nhau trong khu vực gen mà ta quan tâm, thậm chí đôi khi là với toàn bộ gen: được gọi là "gây đột biến quét (scanning)". Phương pháp đơn giản nhất và cũng là phương pháp đầu tiên đã được sử dụng, được gọi là "quét alanine", ở đó mỗi vị trí lần lượt bị đột biến cho biến thành alanine.[8]

Chú thích[sửa | sửa mã nguồn]

  1. ^ “L-alanine_msds”. 
  2. ^ Dawson, R.M.C., et al., Data for Biochemical Research, Oxford, Clarendon Press, 1959.
  3. ^ “Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides”. IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. 1983. Bản gốc lưu trữ ngày 9 tháng 10 năm 2008. Truy cập ngày 5 tháng 3 năm 2018. 
  4. ^ Doolittle, R. F. (1989), “Redundancies in protein sequences”, trong Fasman, G. D., Prediction of Protein Structures and the Principles of Protein Conformation, New York: Plenum, tr. 599–623, ISBN 0-306-43131-9 .
  5. ^ Mathews, Christopher K., (2000). Biochemistry. Van Holde, K. E., Ahern, Kevin G. (ấn bản 3). San Francisco, Calif.: Benjamin Cummings. ISBN 0805330666. OCLC 42290721. 
  6. ^ Yoshimura, Tohru; Nishikawa, Toru; Homma, Hiroshi (25 tháng 8 năm 2016). D-Amino Acids: Physiology, Metabolism, and Application (bằng tiếng Anh). Springer. ISBN 9784431560777. 
  7. ^ https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/6330801
  8. ^ Park, Sheldon J.; Cochran, Jennifer R. (25 tháng 9 năm 2009). Protein Engineering and Design (bằng tiếng Anh). CRC Press. ISBN 9781420076592.