Miền protein

Bách khoa toàn thư mở Wikipedia
Buớc tưới chuyển hướng Bước tới tìm kiếm
Pyruvate kinase, một loại protein với ba miền (PDB: 1PKN​).

Miền protein là một phần được bảo tồn của một chuỗi protein nhất định và cấu trúc ba chiều có thể phát triển, hoạt động và tồn tại độc lập với phần còn lại của chuỗi protein. Mỗi miền tạo thành một cấu trúc ba chiều nhỏ gọn và thường có thể độc lập ổn định và gấp lại. Nhiều protein bao gồm một số lĩnh vực cấu trúc. Một miền có thể xuất hiện trong nhiều loại protein khác nhau. Tiến hóa phân tử sử dụng các miền như các khối xây dựng và chúng có thể được kết hợp lại theo các cách sắp xếp khác nhau để tạo ra các protein có chức năng khác nhau. Nói chung, các miền có chiều dài khác nhau từ khoảng 50 axit amin đến 250 axit dài.[1] Các miền ngắn nhất, chẳng hạn như ngón tay kẽm, được ổn định bởi các ion kim loại hoặc cầu disulfua. Các miền thường tạo thành các đơn vị chức năng, chẳng hạn như miền tay EF gắn với canxi của peaceodulin. Bởi vì chúng ổn định độc lập, các miền có thể được "hoán đổi" bằng kỹ thuật di truyền giữa protein này và protein khác để tạo protein chimeric.

Bối cảnh[sửa | sửa mã nguồn]

Khái niệm về miền lần đầu tiên được đề xuất vào năm 1973 bởi Wetlaufer sau các nghiên cứu về tinh thể học tia X của hen lysozyme [2]papain [3] và bằng các nghiên cứu phân giải protein giới hạn của globulin miễn dịch.[4][5] Wetlaufer xác định miền là đơn vị ổn định của cấu trúc protein có thể tự động gập lại. Trong quá khứ các miền đã được mô tả như là đơn vị của:

  • cấu trúc nhỏ gọn [6]
  • chức năng và sự tiến hóa [7]
  • gấp.[8]

Tham khảo[sửa | sửa mã nguồn]

  1. ^ Xu, Dong; Nussinov, Ruth (1 tháng 2 năm 1998). “Favorable domain size in proteins”. Folding & Design (bằng tiếng Anh) 3 (1): 11–17. ISSN 1359-0278. PMID 9502316. doi:10.1016/S1359-0278(98)00004-2. 
  2. ^ Phillips DC. (1966). “The three-dimensional structure of an enzyme molecule”. Scientific American 215 (5): 78–90. Bibcode:1966SciAm.215e..78P. PMID 5978599. doi:10.1038/scientificamerican1166-78. 
  3. ^ Drenth J, Jansonius JN, Koekoek R, Swen HM, Wolthers BG (tháng 6 năm 1968). “Structure of papain”. Nature 218 (5145): 929–32. Bibcode:1968Natur.218..929D. PMID 5681232. doi:10.1038/218929a0. 
  4. ^ Porter RR. (1973). “Structural studies of immunoglobulins”. Science 180 (4087): 713–6. Bibcode:1973Sci...180..713P. PMID 4122075. doi:10.1126/science.180.4087.713. 
  5. ^ Edelman GM. (1973). “Antibody structure and molecular immunology”. Science 180 (4088): 830–40. Bibcode:1973Sci...180..830E. PMID 4540988. doi:10.1126/science.180.4088.830. 
  6. ^ Richardson J. S. (1981). The anatomy and taxonomy of protein structure. Adv Protein Chem. Advances in Protein Chemistry 34. tr. 167–339. ISBN 9780120342341. PMID 7020376. doi:10.1016/S0065-3233(08)60520-3. 
  7. ^ Bork P. (1991). “Shuffled domains in extracellular proteins”. FEBS Lett 286 (1–2): 47–54. PMID 1864378. doi:10.1016/0014-5793(91)80937-X. 
  8. ^ Wetlaufer DB. (1973). “Nucleation, rapid folding, and globular intrachain regions in proteins”. Proc Natl Acad Sci USA 70 (3): 697–701. Bibcode:1973PNAS...70..697W. PMC 433338. PMID 4351801. doi:10.1073/pnas.70.3.697.