Vùng protein

Bách khoa toàn thư mở Wikipedia
(đổi hướng từ Miền protein)
Bước tới điều hướng Bước tới tìm kiếm
Pyruvate kinase, một loại protein với ba vùng (PDB: 1PKN​).

Vùng protein (tiếng Anh: protein domain) là một phần được bảo tồn của một chuỗi protein nhất định và cấu trúc ba chiều có thể phát triển, hoạt động và tồn tại độc lập với phần còn lại của chuỗi protein. Mỗi vùng tạo thành một cấu trúc ba chiều nhỏ gọn và thường có thể độc lập ổn định và gấp lại. Nhiều protein bao gồm một số lĩnh vực cấu trúc. Một vùng có thể xuất hiện trong nhiều loại protein khác nhau. Tiến hóa phân tử sử dụng các vùng như các khối xây dựng và chúng có thể được kết hợp lại theo các cách sắp xếp khác nhau để tạo ra các protein có chức năng khác nhau. Nói chung, các vùng có chiều dài khác nhau từ khoảng 50 axit amin đến 250 axit dài.[1] Các vùng ngắn nhất, chẳng hạn như ngón tay kẽm, được ổn định bởi các ion kim loại hoặc cầu disulfua. Các vùng thường tạo thành các đơn vị chức năng, chẳng hạn như vùng tay EF gắn với canxi của peaceodulin. Bởi vì chúng ổn định độc lập, các vùng có thể được "hoán đổi" bằng kỹ thuật di truyền giữa protein này và protein khác để tạo protein chimeric.

Bối cảnh[sửa | sửa mã nguồn]

Khái niệm về vùng lần đầu tiên được đề xuất vào năm 1973 bởi Wetlaufer sau các nghiên cứu về tinh thể học tia X của hen lysozyme [2]papain [3] và bằng các nghiên cứu phân giải protein giới hạn của globulin miễn dịch.[4][5] Wetlaufer xác định vùng là đơn vị ổn định của cấu trúc protein có thể tự động gập lại. Trong quá khứ các vùng đã được mô tả như là đơn vị của:

  • cấu trúc nhỏ gọn [6]
  • chức năng và sự tiến hóa [7]
  • gấp.[8]

Tham khảo[sửa | sửa mã nguồn]

  1. ^ Xu, Dong; Nussinov, Ruth (1 tháng 2 năm 1998). “Favorable domain size in proteins”. Folding & Design (bằng tiếng Anh). 3 (1): 11–17. doi:10.1016/S1359-0278(98)00004-2. ISSN 1359-0278. PMID 9502316.
  2. ^ Phillips DC. (1966). “The three-dimensional structure of an enzyme molecule”. Scientific American. 215 (5): 78–90. Bibcode:1966SciAm.215e..78P. doi:10.1038/scientificamerican1166-78. PMID 5978599.
  3. ^ Drenth J, Jansonius JN, Koekoek R, Swen HM, Wolthers BG (tháng 6 năm 1968). “Structure of papain”. Nature. 218 (5145): 929–32. Bibcode:1968Natur.218..929D. doi:10.1038/218929a0. PMID 5681232.
  4. ^ Porter RR. (1973). “Structural studies of immunoglobulins”. Science. 180 (4087): 713–6. Bibcode:1973Sci...180..713P. doi:10.1126/science.180.4087.713. PMID 4122075.
  5. ^ Edelman GM. (1973). “Antibody structure and molecular immunology”. Science. 180 (4088): 830–40. Bibcode:1973Sci...180..830E. doi:10.1126/science.180.4088.830. PMID 4540988.
  6. ^ Richardson J. S. (1981). The anatomy and taxonomy of protein structure. Adv Protein Chem. Advances in Protein Chemistry. 34. tr. 167–339. doi:10.1016/S0065-3233(08)60520-3. ISBN 9780120342341. PMID 7020376.
  7. ^ Bork P. (1991). “Shuffled domains in extracellular proteins”. FEBS Lett. 286 (1–2): 47–54. doi:10.1016/0014-5793(91)80937-X. PMID 1864378.
  8. ^ Wetlaufer DB. (1973). “Nucleation, rapid folding, and globular intrachain regions in proteins”. Proc Natl Acad Sci USA. 70 (3): 697–701. Bibcode:1973PNAS...70..697W. doi:10.1073/pnas.70.3.697. PMC 433338. PMID 4351801.