Thành viên:Quanfam/Nháp
Ferritin là một phức hợp trong nội nội bào protein, nhiệm vụ lưu trữ và giải phóng dưới dạng kiểm soát được. Protein này được sản bởi hầu hết các cơ quan và tổ chức sống bao gồm cổ khuẩn ,Vi khuẩn, Tảo, các loại Thực vật bậc cao và Động vật. Nó là kho dự trữ sắt (iron-storage) của protein trong cả (prokaryote) và (eukaryote), giữ cho sắt trong trạng thái hòa tan và không gây độc cho tế bào .Ở con người Ferritin hoạt động như chất trung gian chống lại mất cân bằng như thiếu sắt và dư thừa sắt[2]
Ferritin được tìm thấy trong hầu hết các mô như là một protein (cytosol) , nhưng vẫn có số lượng nhỏ được tiết vào trong huyết tương nơi các chức năng của nó hoạt động như protein vận chuyển sắt. Huyết thanh Ferritin ngoài ra còn là protein đánh dấu sinh học gián tiếp của tất cả lượng sắt lưu trữ trong cơ thể. Bởi vậy huyết thanh Ferritin được sử dụng như một kiểm tra chuẩn đoán cho chứng bệnh thiếu máu[3] .Kết tụ của Ferritin biến đổi thành dạng độc hại gọi là Hemosiderin gây ra tình trạng đổi màu da bất bình thường dễ thấy .[4]
Ferritin là một phức hợp protein hình cầu gồm có 24 đơn vị protein phụ cấu thành dạng lồng nano rỗng với nhiều protein-kim loại tuơng tác với nhau .[5]Những Ferritin không kết hợp với sắt được gọi là apoferritin.
Gen[sửa | sửa mã nguồn]
Những gen Ferritin có tính bảo tồn rất cao giữa các loài, tất cả gen ferritin của động vật có xuơng sống đều có 3 Intron và 4 Exon.[6] Trong Ferritini của con người, những intron là phụ phẩm sinh hóa của amino axit 14 and 15, 34 và 35, 82 và 83, thêm vào đó 1 đến 2 nghìn vùng không được dịch mã tại một trong đầu đã kết hợp với các exon.[7]. Phụ phẩm của Tyrosin tại amino axit thứ 27 sử dụng cho quá trình sừng hóa và xuơng hóa.[8]
Tham Khảo[sửa | sửa mã nguồn]
- ^ PDB: 1lb3; Granier T, Langlois d'Estaintot B, Gallois B, Chevalier JM, Précigoux G, Santambrogio P, Arosio P (tháng 1 năm 2003). “Structural description of the active sites of mouse L-chain ferritin at 1.2 A resolution”. Journal of Biological Inorganic Chemistry. 8 (1–2): 105–11. doi:10.1007/s00775-002-0389-4. PMID 12459904. S2CID 20756710.
- ^ Casiday R, Frey R. “Iron Use and Storage in the Body: Ferritin and Molecular Representations”. Department of Chemistry, Washington University in St. Louis.
- ^ name="pmid20304033">Wang W, Knovich MA, Coffman LG, Torti FM, Torti SV (tháng 8 năm 2010). “Serum ferritin: Past, present and future”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects. 1800 (8): 760–9. doi:10.1016/j.bbagen.2010.03.011. PMC 2893236. PMID 20304033.
- ^ MacKenzie EL, Iwasaki K, Tsuji Y (tháng 6 năm 2008). “Intracellular iron transport and storage: from molecular mechanisms to health implications”. Antioxidants & Redox Signaling. 10 (6): 997–1030. doi:10.1089/ars.2007.1893. PMC 2932529. PMID 18327971.
- ^ Theil EC (2012). “Ferritin protein nanocages-the story”. Nanotechnology Perceptions. 8 (1): 7–16. doi:10.4024/N03TH12A.ntp.08.01. PMC 3816979. PMID 24198751.
- ^ Torti FM, Torti SV (tháng 5 năm 2002). “Regulation of ferritin genes and protein”. Blood. 99 (10): 3505–16. doi:10.1182/blood.V99.10.3505. PMID 11986201.
- ^ Elizabeth Theil C (tháng 7 năm 1987). “ferritin:structure, gene regulation, and celluler function in animal, plants, and microorganisms”. Anual Review of Biochemistry. 56: 289-315. doi:10.1146/annurev.bi.1987.07.01. PMID 001445.
- ^ De Zoysa M, Lee J (tháng 9 năm 2007). “Two ferritin subunits from disk abalone (Haliotis discus discus): cloning, characterization and expression analysis”. Fish & Shellfish Immunology. 23 (3): 624–35. doi:10.1016/j.fsi.2007.01.013. PMID 17442591.
Liên Kết Ngoài[sửa | sửa mã nguồn]
- Tổng quan về mọi thông tin cấu trúc có sẵn trên PDB cho UniProt: P02792 (Ferritin light chain) tại PDBe-KB.
- Tổng quan về mọi thông tin cấu trúc có sẵn trên PDB cho UniProt: P02794 (Ferritin heavy chain) tại PDBe-KB.
- Tổng quan về mọi thông tin cấu trúc có sẵn trên PDB cho UniProt: Q8N4E7 (Ferritin, mitochondrial) tại PDBe-KB.