Cấu trúc protein

Bách khoa toàn thư mở Wikipedia
Bước tới: menu, tìm kiếm
Cấu trúc protein từ cấu trúc bật 1 tối cấu trúc bậc 4.

Protein (Protid hay Đạm) là những đại phân tử được cấu tạo theo nguyên tắc đa phân mà các đơn phân là acid amin. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài nhờ các liên kết peptide (gọi là chuỗi polypeptide). Các chuỗi này có thể xoắn cuộn hoặc gấp theo nhiều cách để tạo thành các bậc cấu trúc không gian khác nhau của protein.

Protein là một hợp chất đại phân tử được tạo thành từ rất nhiều các đơn phân là các axit amin. Acid amin được cấu tạo bởi ba thành phần: một là nhóm amine (-NH2), hai là nhóm cacboxyl (-COOH) và cuối cùng là nguyên tử cacbon trung tâm đính với 1 nguyên tử hyđro và nhóm biến đổi R quyết định tính chất của acid amine. Người ta đã phát hiện ra được tất cả 20 acid amin trong thành phần của tất cả các loại protein khác nhau trong cơ thể sống.

Cấu trúc hoá học[sửa | sửa mã nguồn]

  • Là hợp chất hữu cơ gồm 4 nguyên tố cơ bản C, H, O, N thường có thêm S và đôi lúc có P.
  • Thuộc loại đại phân tử, phân tử lớn nhất dài 0,1 micromet, phân tử lượng có thể đạt tới 1,5 triệu đ.v.C.
  • Thuộc loại đa phân tử, đơn phân là các acid amin.
  • Có hơn 20 loại axit amin khác nhau tạo nên các prôtêin, mỗi axit amin có 3 thành phần: gốc cacbon (R), nhóm amin (-NH2) và nhóm carboxyl (-COOH), chúng khác nhau bởi gốc R. Mỗi axit amin có kích thước trung bình 3Å.
  • Trên phân tử các acid amin liên kết với nhau bằng các liên kết peptide tạo nên chuỗi polypeptide. Liên kết peptide được tạo thành do nhóm carboxyl của acid amin này liên kết với nhóm amin của axit amin tiếp theo và giải phóng 1 phân tử nước. Mỗi phân tử protein có thể gồm một hay nhiều chuỗi polypeptide cùng loại.
  • Từ 20 loại axit amin kết hợp với nhau theo những cách khác nhau tạo nên vô số loại prôtêin khác nhau (trong các cơ thể động vật, thực vật ước tính có khoảng 1014 – 1015 loại prôtêin). Mỗi loại prôtêin đặc trưng bởi số lượng, thành phần và trình tự sắp xếp các axit amin trong phân tử. Điều đó giải thích tại sao trong thiên nhiên các prôtêin vừa rất đa dạng, lại vừa mang tính chất đặc thù.
Acid amine Viết tắt (3 ký tự)[1] Viết tắt (1 ký tự)[1] Side-chain polarity[1] Side-chain charge (pH 7.4)[1] Hydropathy index[2] Độ hấp thụ λmax(nm)[3] ε at λmax (x10−3 M−1 cm−1)[3]
Alanine Ala A nonpolar neutral 1.8
Arginine Arg R Basic polar positive −4.5
Asparagine Asn N polar neutral −3.5
Aspartic acid Asp D acidic polar negative −3.5
Cysteine Cys C nonpolar neutral 2.5 250 0.3
Glutamic acid Glu E acidic polar negative −3.5
Glutamine Gln Q polar neutral −3.5
Glycine Gly G nonpolar neutral −0.4
Histidine His H Basic polar positive(10%)

neutral(90%)

−3.2 211 5.9
Isoleucine Ile I nonpolar neutral 4.5
Leucine Leu L nonpolar neutral 3.8
Lysine Lys K Basic polar positive −3.9
Methionine Met M nonpolar neutral 1.9
Phenylalanine Phe F nonpolar neutral 2.8 257, 206, 188 0.2, 9.3, 60.0
Proline Pro P nonpolar neutral −1.6
Serine Ser S polar neutral −0.8
Threonine Thr T polar neutral −0.7
Tryptophan Trp W nonpolar neutral −0.9 280, 219 5.6, 47.0
Tyrosine Tyr Y polar neutral −1.3 274, 222, 193 1.4, 8.0, 48.0
Valine Val V nonpolar neutral 4.2

Cấu trúc không gian của protein[sửa | sửa mã nguồn]

Protein có 4 bậc cấu trúc cơ bản:

Cấy trúc xoắn alpha-helix với liên kết hydro (các điểm màu vàng)

Cấu trúc bậc một[sửa | sửa mã nguồn]

Các axit amin nối với nhau bởi liên kết peptit hình thành nên chuỗi polypepetide. Đầu mạch polypeptide là nhóm amin của axit amin thứ nhất và cuối mạch là nhóm cacboxyl của axit amin cuối cùng. Cấu trúc bậc một của protein thực chất là trình tự sắp xếp của các axit amin trên chuỗi polypeptide. Cấu trúc bậc một của protein có vai trò tối quan trọng vì trình tự các axit amin trên chuỗi polypeptide sẽ thể hiện tương tác giữa các phần trong chuỗi polypeptide, từ đó tạo nên hình dạng lập thể của protein và do đó quyết định tính chất cũng như vai trò của protein. Sự sai lệch trong trình tự sắp xếp của các axit amin có thể dẫn đến sự biến đổi cấu trúc và tính chất của protein.

Cấu trúc bậc hai[sửa | sửa mã nguồn]

là sự sắp xếp đều đặn các chuỗi polypeptide trong không gian. Chuỗi polypeptide thường không ở dạng thẳng mà xoắn lại tạo nên cấu trúc xoắn α và cấu trúc nếp gấp β, được cố định bởi các liên kết hyđro giữa những axit amin ở gần nhau. Các protein sợi như keratin, Collagen... (có trong lông, tóc, móng, sừng)gồm nhiều xoắn α, trong khi các protein cầu có nhiều nếp gấp β hơn.

Cấu trúc bậc ba[sửa | sửa mã nguồn]

Các xoắn α và phiến gấp nếp β có thể cuộn lại với nhau thành từng búi có hình dạng lập thể đặc trưng cho từng loại protein. Cấu trúc không gian này có vai trò quyết định đối với hoạt tính và chức năng của protein. Cấu trúc này lại đặc biệt phụ thuộc vào tính chất của nhóm -R trong các mạch polypeptide. Chẳng hạn nhóm -R của cystein có khả năng tạo cầu đisulfur (-S-S-), nhóm -R của prolin cản trở việc hình thành xoắn, từ đó vị trí của chúng sẽ xác định điểm gấp, hay những nhóm -R ưa nước thì nằm phía ngoài phân tử, còn các nhóm kị nước thì chui vào bên trong phân tử... Các liên kết yếu hơn như liên kết hyđro hay điện hóa trị có ở giữa các nhóm -R có điện tích trái dấu.

Cấu trúc bậc bốn[sửa | sửa mã nguồn]

Khi protein có nhiều chuỗi polypeptide phối hợp với nhau thì tạo nên cấu trúc bậc bốn của protein. Các chuỗi polypeptide liên kết với nhau nhờ các liên kết yếu như liên kết hyđro.

Liên kết peptide[sửa | sửa mã nguồn]

Liên kết peptide (-CO-NH-) được tạo thành do phản ứng kết hợp giữa nhóm α –carboxyl của một acid amine này với nhóm α- amin của một acid amine khác, loại đi 1 phân tử nước. Sơ đồ phản ứng như sau:

Sản phẩm của phản ứng này là một dipeptide. Nếu 3, 4, 5 v.v. hoặc nhiều acid amine kết hợp với nhau, tạo thành các peptide có các tên tương ứng là tripeptide, tetrapeptide, pentapeptide v.v. và polipeptide.

Phân tử protein được cấu tạo từ 20 L-α-acid amine các amid tương ứng.

Một số peptide tự nhiên quan trọng:

-Glutathione (tripeptide): γ - glutamyl xistiein glyxin

Liên kết peptide

Glutathione có trong tất cả các cơ thể sống, tham gia các phản ứng oxi hóa khử.

-Cacnoxin (dipeptide): β - alanine histidine

Cacnozin có nhiều trong cơ của động vật có xương sống (trừ một số loài cá), vai trò sinh học chưa được xác định rõ nhưng có thể tham gia các quá trình sinh hóa khi cơ hoạt động.

-Oxytocin và Vasopressin: là các notropeptide có cấu trúc có cấu trúc hóa học được biết sớm nhất và cũng đã được tổng hợp hóa học. oxytocin và vasopressin gồm 9 acid amine, trong phân tử có một cầu disulfua.

Ý nghĩa cấu trúc bậc 1 protein[sửa | sửa mã nguồn]

  • Là bước đầu tiên quan trọng để xác định cơ sở phân tử hoạt tính sinh học và tính chất hóa lí của protein. Là dấu hiệu rõ nhất về sự sai khác giữa protein này với protein khác.
  • Là cơ sở xác định cấu trúc không gian của phân tử protein. Từ những dẫn liệu về cấu trúc bậc I, trên cơ sở những quy luật hình thành cấu trúc không gian protein, dựa vào cấu trúc không gian của các protein tương đồng, có thể dự đoán sự định vị cầu disulfua, cấu trúc không gian của protein nghiên cứu.
  • Là yếu tố góp phần quan trọng trong nghiên cứu bệnh lý phân tử. Nhiều kết quả nghiên cứu đã cho thấy khi thay đổi thứ tự acid amine, thậm chí thay đổi chỉ 1 gốc acid amine trong phân tử protein có thể làm thay đổi hoạt tính sinh học, chức năng của một cơ quan.
  • Cấu trúc bậc I là bản phiên dịch mã di truyền. Vì vậy, cấu trúc này nói lên quan hệ họ hàng và lịch sử tiến hóa của thế giới sống.
  • Việc xác định được cấu trúc bậc I là cơ sở để tổng hợp nhân tạo protein bằng phương pháp hóa học hoặc các biện pháp công nghệ sinh học.

Sự hình thành bốn bậc cấu trúc protein[sửa | sửa mã nguồn]

Do cách liên kết giữa các acid amine để tạo thành chuỗi polipeptide, trong mạch dài polipeptide luôn lặp lại các đoạn –CO-NH-CH-

Mạch bên của các acid amine không tham gia tạo thành bộ khung của mạch, mà ở bên ngoài mạch polipeptide.

Kết quả nghiên cứu của Paulin và Cori (Linus Pauling, Robert Corey 1930) và những người khác cho thấy nhóm peptide (–CO-NH-CH-) là phẳng và "cứng".

H của nhóm –NH- luôn ở vị trí trans so với O của nhóm carboxyl. Nhưng nhóm peptide có cấu trúc hình phẳng, nghĩa là tất cả các nguyên tử tham gia trong liên kết peptide nằm trên cùng một mặt phẳng. Paulin và Cori đã xác định được khoảng cách giữa N và C của liên kết đơn (1,46 AO) và khoảng cách giữa C và N trong không gian. Trong liên kết đôi –C=N-, khoảng cách này là 1,27 AO. Như vậy, liên kết peptide có một phần của liên kết đôi, có thể hình thành dạnh enol như sau:

Do đó liên kết peptide "cứng", không có sự tự do quay xung quanh liên kết này. Ngược lại, khả năng quay tự do xung quanh các liên kết nối nhóm peptide với các carbon xung quanh (giữa C và Cα, giữa N và Cα) là rất lớn, mạch peptide có khuynh hướng hình thành cấu trúc xoắn.

Cấu trúc bậc một: Chuổi acid amine cơ bản[sửa | sửa mã nguồn]

Từ các acid amin, nhờ liên kết peptid nối chúng lại với nhau tạo nên chuỗi polypeptid:

Chuỗi polypeptid là cơ sở cấu trúc bậc I của protein. Tuy nhiên, không phải mọi chuỗi polypeptid đều là protein bậc I. Nhiều chuỗi polypeptid chỉ tồn tại ở dạng tự do trong tế bào mà không tạo nên phân tử protein. Những chuỗi polypeptid có trật tự acid amin xác định thì mới hình thành phân tử protein. Người ta xem cấu tạo bậc I của protein là trật tự các acid amin có trong chuỗi polypeptid. Thứ tự các acid amin trong chuỗi có vai trò quan trọng vì là cơ sở cho việc hình thành cấu trúc không gian của protein và từ đó qui định đặc tính của protein. Phân tử protein ở bậc I chưa có hoạt tính sinh học vì chưa hình thành nên các trung tâm hoạt động. Phân tử protein ở cấu trúc bậc I chỉ mang tính đặc thù về thành phần acid amin, trật tự các acid amin trong chuỗi.

Trong tế bào protein thường tồn tại ở các bậc cấu trúc không gian. Sau khi chuỗi polypeptid - protein bậc I được tổng hợp tại ribosome, nó rời khỏi ribosome và hình thành cấu trúc không gian (bậc II, III, IV) rồi mới di chuyển đến nơi sử dụng thực hiện chức năng của nó.

Cấu trúc bậc hai: Cuộn gấp không gian[sửa | sửa mã nguồn]

Theo Paulin và Cori (1951), có 2 kiểu cấu trúc chính là xoắn α và phiến gấp nếp β.

- Cấu trúc xoắn α (α helix): Đoạn mạch polipeptide xoắn chặt lại, những nhóm peptide (-CO-NH-), Cα tạo thành phần bên trong (lõi) của xoắn, các mạch bên (nhóm R) của các gốc acid amine quay ra phía ngoài. mỗi aa được tạo bởi 3 nucleotit.

- Cấu trúc xoắn α được giữ vững chủ yếu nhờ liên kết hidro. Liên kết hidro được tạo thành giữa các nhóm carboxyl của 1 liên kết peptide với nhóm –NH của liên kết peptide thứ tự sau nó (cách nhau 3 gốc acid amine) trên cùng một mạch polipeptide

Tất cả các nhóm –CO-, -NH- trong liên kết peptide của mạch polipeptide đều tạo thành liên kết hidro theo cách này.

Trong cấu trúc xoắn α, cứ mỗi nhóm –CO-NH- có thể tạo 2 liên kết hidro với 2 nhóm –CO-NH- khác. Các liên kết hidro được tạo thành với số lượng tối đa, bảo đảm độ bền vững của cấu trúc α.

Theo mô hình của Paulin và Cori, trong cấu trúc xoắn giữa 2 gốc acid amine kế tiếp nhau có khoảng cách dọc thep trục xoắn là 1,5AO và góc quay 100O, 1 vòng xoắn có 3,6 gốc acid amine có chiều cao tương ứng là 5,4 AO.

Chiều của vòng xoắn có thể là xoắn phải (theo chiều thuận kim đồng hồ) hoặc xoắn trái (ngược chiều kim đồng hồ). Xoắn α trong phân tử protein thường là xoắn phải.

Sự tạo thành và độ bền của cấu trúc xoắn α phụ thuộc vào nhiều yếu tố, ví dụ thành phần và trình tự sắp xếp của các acid amine trong mạch polipeptide, pH môi trường,… Đến nay người ta đã biết được một số quy luật cơ bản để tạo thành xoắn α, Vì vậy, nếu xác định được cấu trúc bậc I của phân tử protein thì có thể dự đoán tỉ lệ xoắn α (% số gốc acid amine tham gia tạo thành xoắn) và vị trí của cấu trúc xoắn α trong phân tử protein.

Tỉ lệ % xoắn α trong phân tử protein khác nhau thay đổi khá nhiều.

vi dụ: trong hemoglobin và mioglobin là 75%, lozozim là 35%, kimotripsin hầu như không có xoắn α, chỉ có một phần xoắn rất ngắn ở đầu C.

Khi tạo thành cấu trúc xoắn α, khả năng làm quay mặt phẳng ánh sáng phân cực sang bên phải tăng lên, vì thế có thể dựa vào tình chất này để xác định % xoắn trong phân tử protein.

Cấu trúc phiến gấp β (β sheet)[sửa | sửa mã nguồn]

Cấu trúc phiến gấp β tìm thấy trong fiborin của tơ, nó khác với xoắn α ở một số điểm như sau:

+Đoạn mạch polipeptide có cấu trúc phiến gấp β thường duỗi dài ra chú không cuộn xoắn chặt như xoắn α. Khoảng cách giữa 2 gốc acid amine kề nhau là 3,5AO.

+Liên kết hidro được tạo thành giữa các nhóm –NH- và –CO- trên 2 mạch polipeptide khác nhau, các mạch này có thể chạy cùng hướng hay ngược hướng với nhau.

Trong phân tử của nhiều protein hình cầu cuộn chặt, còn gặp kiểu cấu trúc "quay- β". Ở đó mạch polipeptide bị đảo hướng đột ngột. Đó là do tạo thành liên kết hidro giữa nhóm –CO của liên kết peptide thứ n với nhóm –NH của liên kết peptide thứ n+2

Cấu trúc kiểu "xoắn colagen"[sửa | sửa mã nguồn]

Kiểu cấu trúc này tìm thấy trong phân tử colagen. Thành phần acid amine của colagen rất đặc biệt so với các proteein khác: glyxin 35%, prolin 12% tổng số acid amine trong phân tử. Ngoài ra, colagen còn chứa 2 acid amine ít gặp trong các acid amine khác là hydroxiproline và hydroxilizin.

Đơn vị cấu trúc của colagen là tropocolagen bao gồm 3 mạch polipeptide bện vào nhau thành một "dây cáp" siêu xoắn (vì mỗi mạch đều có cấu trúc xoắn).

3 mạch polipeptide trong "dây cáp" nối với nhau bằng các liên kết hidro.

Liên kết hidro được tạo thành giữa các nhóm –NH- của gốc glyxin trên mạch polipeptide với nhóm -CO- trong liên kết peptide ở trên mạch polipeptide khác. Ngoài ra các nhóm hydroxyl của hydroxipoline cũng tham gia tạo thành liên kết hydro làm tăng độ bền của cấu trúc siêu xoắn.

Ngoài các kiểu cấu trúc bậc II trên, trong phân tử của nhiều protein hình cầu còn có các đoạn mạch không cấu trúc xoắn, phần vô định hoặc cuộn lộn xộn.

Cấu trúc bậc ba: Liên kết disulfid (-S - S-)[sửa | sửa mã nguồn]

Molécula de cistina, fruto de la condensación de dos cisteínas mediante un enlace disulfuro.

Cấu trúc bậc III được giữ vững nhớ các cầu disulfua, tương tác VanderWaals, liên kết hidro, lực ion. Vì vậy khi phá vỡ các liên kết này phân tử duỗi ra đồng thời làm thay đổi một số tính chất của nó, đặc biệt là tính tan và hoạt tính xúc tác của nó.

Cấu trúc bậc ba là dạng không gian của cấu trúc bậc hai, làm cho phân tử protein có hình dạng gọn hơn trong không gian. Sự thu gọn như vậy giúp cho phân tử protein ổn định trong môi trường sống. Cơ sở của cấu trúc bậc ba là liên kết disulfid. Liên kết được hình thành từ hai phân tử cystein nằm xa nhau trên mạch peptid nhưng gần nhau trong cấu trúc không gian do sự cuộn lại của mạch oevtid. Đây là liên kết đồng hoá trị nên rất bền vững.

Cấu trúc bậc 3 đã tạo nên trung tâm hoạt động của phần lớn các loại enzym. Sự thay đổi cấu trúc bậc ba dẫn đến sự thay đổi hướng xúc tác của enzym hoặc mất khả năng xúc tác hoàn toàn.

Ngoài liên kết disulfit, cấu trúc bậc ba còn được ổn định (bền vững) nhờ một số liên kết khác như:

-Liên kết hydro: liên kết này xuất hiện khi giữa hai nhóm tích điện âm có nguyên tử hydro.

Ví dụ về cấu trúc bậc 3 như: Phân tử insulin là một polypeptid bao gồm 51 acid amin chuỗi A có 21 gốc acid amin và chuỗi B có 30 gốc acid amin. Hai chuỗi nối với nhau bởi 2 cầu disulfid: cầu thứ nhất giữa gốc cystein ở vị trí 20 của chuỗi A và vị trí 19 của chuỗi B; cầu thứ hai giữa gốc cystein ở vị trí thứ 7 của cả 2 chuỗi. Trong chuỗi A còn có một cầu disulfit giữa 2 gốc cystein ở vị trí thứ 6 và 11. Insulin là hoocmôn tuyến tuỵ tham gia điều hoà hàm lượng đường trong máu. Khi thiếu insulin, hàm lượng đường trong máu tăng cao, dẫn tới hiện tượng bệnh đái đường Insulin có tác dụng hạ đường huyết bằng cách xúc tiến quá trình tổng hợp glycogen dự trữ từ glucose.

-Lực hấp dẫn VanderWaals: là lực hút giữa hai chất hoặc hai nhóm hoá học nằm cạnh nhau ở khoảng cách 1 - 2 lần đường kính phân tử.

Lực liên kết của các nhóm kỵ nước, những nhóm không phân cực (- CH2; -CH3) trong vang, leucin, isoleucin, phenylalanin... Nước trong tế bào đẩy các gốc này lại với nhau, giữa chúng xảy ra các lực hút tương hỗ và tạo thành các đuôi kỵ nước trong phân tử protein. Do có cấu trúc bậc ba mà các protein có được hình thù đặc trưng và phù hợp với chức năng của chúng. Ở các protein chức năng như enzym và các kháng thể, protein của hệ thống đông máu... thông qua cấu trúc bậc ba mà hình thành được các trung tâm hoạt động là nơi thực hiện các chức năng của protein.

Domain cấu trúc (Structural domain) được nghiên cứu từ 1976, đến nay người ta cho rằng sự hình thành domain rất phổ biến ở các chuỗi peptid tương đối dài. Domain cấu trúc có thể được định nghĩa là những bộ phận, những khu vực trong một phân tử protein được cuộn gấp trong không gian giống như một phân tử protein nhỏ hoàn chỉnh và thường là những nơi thực hiện chức năng liên kết, chức năng lắp ráp của phân tử protein trong hoạt động chức năng của nó. Trong nhiều protein domain gắn liền với chức năng kết hợp đặc hiệu và ở nhiều enzym được cấu tạo từ các domain thì trung tâm hoạt động lại được bố trí ở biên giới của hai hay nhiều domain Sự thành thành các domain trong phân tử protein tạo ra khả năng tương tác linh hoạt giữa các đại phân tử, khả năng cơ động, dịch chuyển tương ứng giữa những bộ phận trong quá trình thực hiện chức năng sinh học. - ở những protein nguồn gốc khác nhau, nhưng có chức năng tương tự thì các domain có cấu trúc tương đối giống nhau.

Cấu trúc bậc bốn: Tổ hợp các tiểu phần[sửa | sửa mã nguồn]

Phân tử protein có cấu trúc bậc IV có thể phân li thuận nghịch thành các tiểu phần đơn vị. Khi phân li, hoạt tính sinh học của nó bị thay đổi hoặc có thể mất hoàn toàn. Do tồn tại tương tác giữa các tiểu phần đơn vị nên khi kết hợp với một chất nào đó dù là phân tử bé cũng kéo theo những biến đổi nhất định trong cấu trúc không gian của chúng.

Là một trạng thái tổ hợp hình thành từ nhiều tiểu phần protein đã có cấu trúc bậc ba hoàn chỉnh. Một số protein có xu hướng kết hợp lại với nhau thành những phức hợp, thành những đại phân tử, không kéo theo sự biến đổi về hoạt tính sinh học.

Rất nhiều trường hợp protein phải tổ hợp lại mới có hoạt tính sinh học. Trong những trường hợp này, cấu trúc bậc bốn là điều kiện để hình thành nên tính năng mới của protein.

Ví dụ về cấu trúc bậc bốn:

- Hemoglobin (Huyết sắc tố) gồm 4 tiểu phần protein: hai tiểu phần α và hai tiểu phần β. Nếu 4 tiểu phần tách rời nhau thì mỗi tiểu phần không thể vận chuyển được một phân tử O2 Khi kết hợp lại thành trạng thái tetramer tạo thành một khối không gian đặc thù gần như hình tứ diện thì mới có khả năng kết hợp và vận chuyển khí oxy. Một phân tử hemoglobin (Hít) vận chuyển được 4 phân tử oxy.

- Enzym glycogen phosphorylase (ở cơ, gan) xúc tác quá trình phân giải glycogen thành glucose.

+ Ở trạng thái không hoạt động enzym này ở dạng "b" (dạng hai dimer tách rời nhau).

+ Ở trạng thái hoạt động (khi có tín hiệu cần đường) hai dimer tổ hợp lại thành tetramer (dạng "a"). Khi nhu cầu giải phóng glucose giảm, tetramer lại tách thành hai dimer, enzym trở lại dạng không hoạt động.

Tuỳ theo protein mà số lượng monomer có thể thay đổi từ 2,4,6,8 là phổ biến, cá biệt có thể lên tới trên 50 monomer.

Sự hình thành cấu trúc bậc bốn tạo điều kiện cho quá trình điều tiết sinh học thêm tinh vi, chính xác.

Xem thêm[sửa | sửa mã nguồn]

Tham khảo[sửa | sửa mã nguồn]

  1. ^ a ă â b Hausman, Robert E.; Cooper, Geoffrey M. (2004). The cell: a molecular approach. Washington, D.C: ASM Press. tr. 51. ISBN 0-87893-214-3. 
  2. ^ Kyte J, Doolittle RF (May năm 1982). “A simple method for displaying the hydropathic character of a protein”. Journal of Molecular Biology 157 (1): 105–32. doi:10.1016/0022-2836(82)90515-0. PMID 7108955. 
  3. ^ a ă Freifelder, D. (1983). Physical Biochemistry (ấn bản 2). W. H. Freeman and Company. ISBN 0-7167-1315-2. [cần số trang]