Histidin

Bách khoa toàn thư mở Wikipedia
Bước tới: menu, tìm kiếm
L-Histidin
Histidin - Histidine.svg
L-histidine-zwitterion-from-xtal-1993-3D-balls-B.png
Danh pháp IUPAC Histidine
Tên khác Axit 2-amino-3-(1H-imidazol-4-yl)propanoic
Nhận dạng
Số CAS 71-00-1
PubChem 773
Ngân hàng dược phẩm DB00117
KEGG D00032
ChEBI 57595
Ảnh Jmol-3D ảnh
SMILES
InChI 1/C6H9N3O2/c7-5(6(10)11)1-4-2-8-3-9-4/h2-3,5H,1,7H2,(H,8,9)(H,10,11)/t5-/m0/s1
Thuộc tính
Độ hòa tan trong nước 4.19g/100g @ 25 °C [1]
Các nguy hiểm

Histidin (viết tắt là His hoặc H)[2] là một α-amino axit có một nhóm chức imidazole. Nó là một trong 22 axit amin sinh protein. Các codon của nó là CAU và CAC. Histidin được phân lập lần đầu tiên bởi thầy thuốc người Đức Albrecht Kossel vào năm 1896. Histidin là một axit amin thiết yếu trong cơ thể người và các loài động vật có vú khác. Lúc đầu người ta cho rằng histidin chỉ thiết yếu đối với trẻ sơ sinh, nhưng các nghiên cứu về sau cho thấy nó cũng thiết yếu đối với người lớn.[3]

Tính chất hóa học[sửa | sửa mã nguồn]

Nhánh bên imidazole của histidin có pKa xấp xỉ 6,0, và toàn bộ phân tử axit amin có pKa bằng 6,5. Điều đó có nghĩa là, tại các giá trị pH sinh lí tương đương, các sự thay đổi pH tương đối nhỏ sẽ làm thay đổi điện tích trung bình của phân tử axit amin. Khi pH dưới 6, nhân imidazole gần như bị proton hóa hoàn toàn theo phương trình Henderson–Hasselbalch. Khi bị proton hóa, nhân imidazole sẽ mang hai liên kết NH và mang điện tích dương. Điện tích dương được phân bố đều trên cả hai nguyên tử nitơ và phân tử có thể được biểu diễn dưới dang hai cấu trúc cộng hưởng tương đương.

Tính thơm[sửa | sửa mã nguồn]

Nhân imidazole histidin có tính thơm ở mọi giá trị pH.[4] Nó chứa sáu electron pi: bốn electron từ hai liên kết đôi và hai electron từ một nguyên tử nitơ đơn cặp. Nó có thể tạo ra phản ứng tương tác pi,[5] nhưng phản ứng khá phức tạp do phân tử mang điện tích dương.[6] Cả hai trạng thái đều không hấp thụ bước sóng 280 nm, nhưng đối với các bước sóng bé hơn thì nó hấp thụ nhiều hơn các axit amin khác.[7][8]

Hóa sinh[sửa | sửa mã nguồn]

Nhán bên imidazole của histidin là một phối tử phổ biến trong các metalloprotein và là một phần trong các vùng xúc tác của một vài enzym. Trong các bộ ba xúc tác, nguyên tử nitơ bazơ của histidin lấy một proton từ serin, threonin, hoặc cystein để hoạt hóa nó thành một chất ái nhân. Trong kênh vận chuyển proton histidin, histidin được dùng làm chất vận chuyển nhanh proton, bằng cách histidin lấy một proton nhờ nguyên tử nitơ bazơ để tạo ra một chất trung gian mang điện tích dương, rồi sau đó dùng một phân tử khác, một chất đệm, để lấy proton từ nguyên tử nitơ axit của nó. Trong enzym carbonic anhydrase, một kênh vận chuyển proton histidin được dùng để vẩn chuyển nhanh proton ra khỏi một phân tử nước được gắn với kẽm để nhanh chóng kích hoạt dạng hoạt động của enzym. Histidin cũng quan trọng trong vòng xoắn E và F của hemoglobin. Histidin giúp làm bền oxyhemoglobin và tăng phân giải hemoglobin gắn với CO. Do đó, liên kết giữa carbon monoxid với hemoglobin chỉ mạnh hơn gấp 200 lần, so với 20.000 lần nếu CO liên kết với hem tự do.

Cộng hưởng từ nguyên tử[sửa | sửa mã nguồn]

Theo như dự đoán, độ dời hóa học 15N của các nguyên tử nitơ không thể phân biệt được (khoảng 200 ppm). Khi pH tăng đến xấp xỉ 8, sự proton hóa của nhân imidazole biến mất. Proton còn lại của nhóm imidazole trung tính bây giờ có thể tồn tại trên một trong hai nguyên tử nitơ, tạo nên đồng phân tautome N-1 hoặc N-3. Cộng hưởng từ hạt nhân cho thấy độ dời hóa học của N-1 giảm nhẹ, trong khi đó độ dời hóa học của N-3 giảm mạnh (190 so với 145 ppm). Điều này có nghĩa rằng dạng tautome N-1-H chiếm ưu thế, có thể do liên kết hydro được tạo nên với nhóm amoni gần đó.[9]

Chuyển hóa[sửa | sửa mã nguồn]

Histidin là tiền chất trong sinh tổng hợp của histamincarnosin.

Chuyển hóa histidin thành histamin nhờ histidin decarboxylase

Enzym histidin amoniac-lyase chuyển hóa histidin thành amoniacaxit urocanic. Sự thiếu hụt enzym này dẫn đến một rối loạn chuyển hóa hiếm gặp là histidin huyết. Trong Actinobacteria và các loại nấm dạng chỉ, như Neurospora crassa, histidin có thể được chuyển hóa thành chất chống oxy hóa ergothionein.[10]

Thực phẩm bổ sung[sửa | sửa mã nguồn]

Thức ăn được bổ sung thêm histidin được cho thấy là làm tăng sự đào thải kẽmchuột cống lên gấp 3 đến 6 lần bình thường.[11][12]

Thư viện hình ảnh[sửa | sửa mã nguồn]

Xem thêm[sửa | sửa mã nguồn]

Tham khảo[sửa | sửa mã nguồn]

  1. ^ http://prowl.rockefeller.edu/aainfo/solub.htm
  2. ^ IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. “Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides”. Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. Truy cập ngày 17 tháng 5 năm 2007. 
  3. ^ J D Kopple and M E Swendseid (May năm 1975). “Evidence that histidine is an essential amino acid in normal and chronically uremic man”. J Clin Invest. 55 (5): 881–891. doi:10.1172/JCI108016. PMC 301830. PMID 1123426. 
  4. ^ MROZEK Agnieszka, KAROLAK-WOJCIECHOWSKA Janina, KIEC-KONONOWICZ Katarzyna (August năm 2003). “Five-membered heterocycles. Part III. Aromaticity of 1,3-imidazole in 5+n hetero-bicyclic molecules”. Journal of Molecular Structure 655 (3): 397–403. doi:10.1016/S0022-2860(03)00282-5. 
  5. ^ Lijun Wang,, Na Sun,, Simon Terzyan,, Xuejun Zhang, and, David R. Benson. A Histidine/Tryptophan π-Stacking Interaction Stabilizes the Heme-Independent Folding Core of Microsomal Apocytochrome b5 Relative to that of Mitochondrial Apocytochrome b5. Biochemistry 2006 45 (46), 13750-13759
  6. ^ Robert H. Blessing, Edward L. McGandy. Base stacking and hydrogen bonding in crystals of imidazolium dihydrogen orthophosphate. Journal of the American Chemical Society 1972 94 (11), 4034-4035.
  7. ^ Katoh R. Absorption Spectra of Imidazolium Ionic Liquids. Chemistry Letters. Vol. 36 (2007), No. 10 p.1256.
  8. ^ AR Goldfarb, LJ Saidel, E Mosovich. THE ULTRAVIOLET ABSORPTION SPECTRA OF PROTEINS. Journal of Biological Chemistry, 1951, p.397-404.
  9. ^ Roberts, John D. (2000). ABCs of FT-NMR. Sausalito, CA: University Science Books. tr. 258–259. ISBN 978-1-891389-18-4. 
  10. ^ Fahey RC (2001). “Novel thiols of prokaryotes”. Annu. Rev. Microbiol. 55: 333–56. doi:10.1146/annurev.micro.55.1.333. PMID 11544359. 
  11. ^ Freeman, Rm; Taylor, Pr (Apr năm 1977). “Influence of histidine administration on zinc metabolism in the rat” (Free full text). The American journal of clinical nutrition 30 (4): 523–7. ISSN 0002-9165. PMID 851080. 
  12. ^ Wensink, J; Van, Den, Hamer, Cj (Jul năm 1988). “Effect of excess dietary histidine on rate of turnover of 65Zn in brain of rat”. Biological trace element research 16 (2): 137–50. doi:10.1007/BF02797098. PMID 2484542. 

Liên kết ngoài[sửa | sửa mã nguồn]

Bản mẫu:Histaminergics