Glutathione

Bách khoa toàn thư mở Wikipedia
Buớc tưới chuyển hướng Bước tới tìm kiếm
Glutathione[1]
Glutathione.png
Glutathione-from-xtal-3D-balls.png
Danh pháp IUPAC(2S)-2-Amino-4-{[(1R)-1-[(carboxymethyl)carbamoyl]-2-sulfanylethyl]carbamoyl}butanoic acid
Tên khácγ-L-Glutamyl-L-cysteinylglycine
(2S)-2-Amino-5-[[(2R)-1-(carboxymethylamino)-1-oxo-3-sulfanylpropan-2-yl]amino]-5-oxopentanoic acid
Nhận dạng
Viết tắtGSH
Số CAS70-18-8
PubChem124886
Ngân hàng dược phẩmDB00143
KEGGC00051
MeSHGlutathione
ChEBI60836
Ảnh Jmol-3Dảnh
SMILES
InChI
Thuộc tính
Điểm nóng chảy 195 °C (468 K; 383 °F)
Điểm sôi
Độ hòa tan trong nướcHòa tan tự do[1]
Độ hòa tan trong methanol, diethyl etherKhông hòa tan
Dược lý học
Các nguy hiểm
Trừ khi có ghi chú khác, dữ liệu được cung cấp cho các vật liệu trong trạng thái tiêu chuẩn của chúng (ở 25 °C [77 °F], 100 kPa).
Có  kiểm chứng (cái gì Có KhôngN ?)

Glutathione (GSH) là một chất chống ôxy hóa có mặt trong thực vật, động vật, nấm, vi khuẩnvi khuẩn cổ. Glutathione có khả năng ngăn ngừa thiệt hại đến các thành phần quan trọng của tế bào do các loại chất oxy hoạt hóa như các gốc tự do, peroxit, peroxy hóa lipid, và kim loại nặng.[2] Nó là một tripeptide với một liên kết peptide gamma giữa nhóm cacboxyl của mạch bên glutamat và nhóm amin của cystein, và nhóm cacboxyl của cystein được gắn vào bởi liên kết peptid thông thường với một glycin.

Các nhóm thiol là các chất khử, tồn tại với mật độ khoảng 5 mM trong tế bào động vật. Glutathione khử các liên kết disulfua hình thành bên trong các protein tế bào chất thành cystein bằng cách đóng vai trò như một chất cho electron. Trong quá trình này, glutathione được chuyển đổi thành dạng oxi hóa là glutathione disulfua (GSSG), còn có tên khác là L-(–)-glutathione.

Sau khi được oxi hóa, glutathione có thể được khử trở lại bằng reductase glutathione, sử dụng NADPH như là chất cho electron.[3] Tỷ lệ glutathione khử so với glutathione oxi hóa bên trong tế bào thường được sử dụng như một thước đo ứng kích ôxi hóa của tế bào.[4][5]

Tham khảo[sửa | sửa mã nguồn]

  1. ^ a ă Merck Index, 11th Edition, 4369
  2. ^ Pompella A, Visvikis A, Paolicchi A, De Tata V, Casini AF (tháng 10 năm 2003). “The changing faces of glutathione, a cellular protagonist”. Biochemical Pharmacology 66 (8): 1499–503. PMID 14555227. doi:10.1016/S0006-2952(03)00504-5. 
  3. ^ Couto N, Malys N, Gaskell SJ, Barber J (tháng 6 năm 2013). “Partition and turnover of glutathione reductase from Saccharomyces cerevisiae: a proteomic approach”. Journal of Proteome Research 12 (6): 2885–94. PMID 23631642. doi:10.1021/pr4001948. 
  4. ^ Pastore A, Piemonte F, Locatelli M, Lo Russo A, Gaeta LM, Tozzi G, Federici G (tháng 8 năm 2001). “Determination of blood total, reduced, and oxidized glutathione in pediatric subjects”. Clinical Chemistry 47 (8): 1467–9. PMID 11468240. 
  5. ^ Lu SC (tháng 5 năm 2013). “Glutathione synthesis”. Biochimica et Biophysica Acta 1830 (5): 3143–53. PMC 3549305. PMID 22995213. doi:10.1016/j.bbagen.2012.09.008. (cần đăng ký mua (trợ giúp)). 

Đọc thêm[sửa | sửa mã nguồn]

Liên kết ngoài[sửa | sửa mã nguồn]