Catalaza

Bách khoa toàn thư mở Wikipedia
Buớc tưới chuyển hướng Bước tới tìm kiếm
Catalase
PDB 7cat EBI.jpg
Danh pháp
Ký hiệu Catalase
Pfam PF00199
InterPro IPR011614
PROSITE PDOC00395
SCOP 7cat
OPM family 370
OPM protein 3e4w
CDD cd00328
Catalase
Mã định danh(ID)
Mã EC1.11.1.6
Mã CAS9001-05-2
Các dữ liệu thông tin
IntEnzIntEnz view
BRENDABRENDA entry
ExPASyNiceZyme view
KEGGKEGG entry
MetaCycchu trình chuyển hóa
PRIAMprofile
Các cấu trúc PDBRCSB PDB PDBe PDBsum
Bản thể genAmiGO / EGO
CAT
Catalase Structure.png
Cấu trúc được biết đến
PDBTìm trên Human UniProt: PDBe RCSB
Mã định danh
Danh phápCAT, catalase
ID ngoàiHomoloGene: 55514 GeneCards: CAT
Vị trí gen (Người)
Nhiễm sắc thể 11 (người)
NSTNhiễm sắc thể 11 (người)[1]
Nhiễm sắc thể 11 (người)
Vị trí bộ gen cho CAT
Vị trí bộ gen cho CAT
Băng11p13Bắt đầu34,438,934 bp[1]
Kết thúc34,472,060 bp[1]
Mẫu hình biểu hiện RNA
PBB GE CAT 211922 s at fs.png

PBB GE CAT 201432 at fs.png
Thêm nguồn tham khảo về sự biểu hiện
Gen cùng nguồn
LoàiNgườiChuột
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNA)

NM_001752

n/a

RefSeq (protein)

NP_001743

n/a

Vị trí gen (UCSC)Chr 11: 34.44 – 34.47 Mbn/a
PubMed[2]n/a
Wikidata
Xem/Sửa Người

Catalaza hay Catalase là một loại enzym phổ biến được tìm thấy trong gần như tất cả các sinh vật sống tiếp xúc với oxy (như vi khuẩn, thực vật và động vật). Nó xúc tác sự phân hủy hydro peroxid thành nướcoxy. Nó là một enzym rất quan trọng trong việc bảo vệ tế bào khỏi bị tổn thương vì ứng kích oxy hóa bởi các loại hợp chất oxy phản ứng (ROS). Tương tự như vậy, catalaza có một trong những số lượng chuyển xúc tác phản ứng cao nhất của tất cả các enzym; một phân tử catalaza có thể chuyển đổi hàng triệu phân tử hydro peroxid thành nước và oxy mỗi giây.

Catalaza là một tetramer của bốn chuỗi polypeptide, mỗi chuỗi dài hơn 500 axit amin.[3] Nó chứa bốn nhóm hem chứa sắt cho phép enzym phản ứng với hydro peroxid. Độ pH tối ưu cho catalaza của con người là khoảng 7, và có một mức tối đa khá rộng: tỷ lệ phản ứng không thay đổi đáng kể giữa pH 6,8 và 7,5. Độ pH tối ưu cho các xúc tác khác thay đổi từ 4 đến 11 tùy theo loài. Nhiệt độ tối ưu cũng thay đổi theo loài.

Cấu trúc[sửa | sửa mã nguồn]

Catalaza của con người tạo thành một tetramer gồm bốn tiểu đơn vị, mỗi phần tử có thể được chia thành bốn miền.[4] Cốt lõi mở rộng của mỗi tiểu đơn vị được tạo ra bởi một b-barrel tám trục song song (b1-8), với kết nối lân cận gần nhất được giới hạn bởi các vòng b-barrel ở một bên và vòng a9 trên mặt khác.[4] Một miền helical ở một mặt của b-barrel bao gồm bốn helice C-terminal (a16, a17, a18, and a19) và bốn helice bắt nguồn từ dư lượng giữa b4 và b5 (a4, a5, a6 và a7).[4] Cắt thay thế có thể dẫn đến các biến thể protein khác nhau.

Lịch sử[sửa | sửa mã nguồn]

Catalaza đã không được nhận thấy cho đến năm 1818 khi Louis Jacques Thénard, người phát hiện ra H2O2 (hydro peroxid), cho thấy sự phân hủy của nó là do một chất không rõ. Năm 1900, Oscar Loew là người đầu tiên cho nó tên catalase, và tìm thấy nó ở nhiều loài thực vật và động vật.[5] Năm 1937 catalaza từ gan bò được kết tinh bởi James B. Sumner và Alexander Dounce và trọng lượng phân tử được tìm thấy vào năm 1938.[6]

Trình tự axit amin của catalaza phân họ Trâu bò được xác định vào năm 1969,[7] và cấu trúc ba chiều vào năm 1981.

Chức năng[sửa | sửa mã nguồn]

Hoạt động[sửa | sửa mã nguồn]

Catalaza xúc tác phản ứng sau đây:

2 H2O2 → 2 H2O + O2

Sự hiện diện của catalaza trong một mẫu vi sinh vật hoặc mô có thể được chứng minh bằng cách thêm hydro peroxid và quan sát phản ứng. Việc tạo ra oxy có thể được nhìn thấy bằng sự hình thành các bong bóng. Thử nghiệm dễ dàng này, có thể nhìn thấy bằng mắt thường, không có sự trợ giúp của dụng cụ, có thể bởi vì catalaza có hoạt động rất mạnh, tạo ra phản ứng có thể phát hiện, cũng như thực tế là một trong các sản phẩm là khí.

Cơ chế phân tử[sửa | sửa mã nguồn]

Trong khi cơ chế hoàn chỉnh của catalaza hiện chưa được biết, phản ứng được cho là xảy ra ở hai giai đoạn:

H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O=Fe(IV)-E(.+)
H2O2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H2O + Fe(III)-E + O2[8]

Ở đây Fe()-E tượng trưng cho tâm sắt của nhóm hem gắn với enzym. Fe(IV)-E (.+) là dạng đồng phân Fe(V)-E, có nghĩa là sắt không bị oxy hóa hoàn toàn thành +V, nhưng nhận được một số mật độ electron ổn định từ phối tử hem, sau đó được thể hiện dưới dạng cation căn bản (.+).

Khi hydro peroxid vào vị trí hoạt động, nó tương tác với các axit amin Asn148 (asparagine ở vị trí 148) và His75, tạo ra một proton (ion hydro) chuyển giao giữa các nguyên tử oxy. Nguyên tử oxy tự do phối hợp, giải phóng phân tử nước mới hình thành và Fe(IV)=O. Fe(IV)=O phản ứng với phân tử hydro peroxid thứ hai để thay đổi Fe(III)-E và tạo ra nước và oxy.[8] Phản ứng của tâm sắt có thể được cải thiện nhờ sự có mặt của phối tử phenolat của Tyr358 ở vị trí phối hợp thứ năm, có thể hỗ trợ quá trình oxy hóa Fe(III) thành Fe(IV). Hiệu quả của phản ứng cũng có thể được cải thiện bằng các tương tác của His75 và Asn148 với các chất trung gian phản ứng. Nói chung, tốc độ phản ứng có thể được xác định bằng phương trình Michaelis-Menten.

Catalaza cũng có thể xúc tác quá trình oxy hóa, bởi hydro peroxid, các chất chuyển hóa và độc tố khác nhau, bao gồm formaldehyd, axit formic, phenol, acetaldehyde và ancol. Nó làm như vậy theo phản ứng sau đây:

H2O2 + H2R → 2H2O + R

Cơ chế chính xác của phản ứng này chưa được biết đến.

Bất kỳ ion kim loại nặng nào (như cation đồng trong đồng(II) sulfat) có thể hoạt động như một chất ức chế không cạnh tranh của catalaza. Hơn nữa, chất độc xyanua là một chất ức chế không cạnh tranh[9] của catalaza ở nồng độ cao của hydro peroxid.[10] Asenat hoạt động như một chất hoạt hóa. Cấu trúc protein ba chiều của các trung gian catalaza peroxidated có sẵn tại Ngân hàng Dữ liệu Protein.

Vai trò di động[sửa | sửa mã nguồn]

Hydro peroxid là một sản phẩm phụ có hại của nhiều quá trình trao đổi chất bình thường; để ngăn chặn thiệt hại cho các tế bào và các mô, nó phải được nhanh chóng chuyển đổi thành các chất khác, ít nguy hiểm hơn. Để kết thúc việc này, catalaza thường được sử dụng bởi các tế bào để nhanh chóng xúc tác sự phân hủy hydro peroxid thành oxy và các phân tử nước ít phản ứng.

Những con chuột được biến đổi gen để thiếu catalaza ban đầu có kiểu hình bình thường,[11] tuy nhiên, sự thiếu hụt catalase ở chuột có thể làm tăng khả năng phát triển bệnh béo phì, gan nhiễm mỡ[12] và bệnh tiểu đường loại 2.[13] Một số người có mức độ catalaza rất thấp (acatalasia), nhưng vẫn có ít biểu hiện xấu.

Ứng kích oxy hóa gia tăng xảy ra với lão hóa ở chuột được giảm bớt do biểu hiện gen của catalaza.[14] Chuột biểu hiện gen không biểu hiện khả năng liên quan đến tuổi của tinh trùng, mầm tinh hoàn và tế bào Sertoli thấy ở chuột hoang dã. Ứng kích oxy hóa ở chuột hoang dã thường gây ra tổn thương DNA oxy hóa (được đo bằng 8-oxodG) trong tinh trùng với lão hóa, nhưng những thiệt hại này được giảm đáng kể ở những con chuột già biểu hiện gen catalaza. Hơn nữa, những con chuột thể hiện gen này không làm giảm số lượng con cái phụ thuộc vào lứa tuổi trên mỗi lứa đẻ. Sự biểu hiện gen của catalaza nhắm vào ti thể kéo dài tuổi thọ của chuột.

Catalaza thường nằm trong một di động cơ quan gọi là peroxisome.[15] Peroxisome trong thực tế bào được tham gia trong hô hấp sáng (sử dụng oxy và tạo ra cacbon dioxit) và cộng sinh cố định đạm (phá vỡ liên kết của phân tử nitơ (N2) để tạo nguyên tử N phản ứng). Hydro peroxid được sử dụng như một chất kháng khuẩn mạnh khi các tế bào đang bị nhiễm với một mầm bệnh. Tác nhân gây bệnh dương tính với Catalaza như Mycobacterium tuberculosis, Legionella pneumophilaCampylobacter jejuni, làm cho catalaza khử hoạt tính của các gốc peroxid, do đó cho phép chúng tồn tại vô hại trong vật chủ.[16]

Phân bố giữa các sinh vật[sửa | sửa mã nguồn]

Phần lớn các sinh vật đã sử dụng catalaza trong mọi cơ quan, với nồng độ đặc biệt cao diễn ra ở gan ở động vật có vú.[17] Một cách sử dụng duy nhất của catalaza diễn ra ở bọ cánh cứng Carabidae. Bọ cánh cứng này có hai bộ chất lỏng được lưu trữ riêng biệt trong hai tuyến ghép nối. Buồng lưu trữ hay bình chứa lớn của cặp chứa hydroquinonehydro peroxide, trong khi buồng chứa nhỏ hơn chứa catalaza và peroxidase. Để kích hoạt túi phun độc, bọ cánh cứng trộn lẫn hỗn hợp của hai buồng, khiến oxy được giải phóng khỏi hydro peroxide. Oxy oxy hóa hydroquinone và cũng hoạt động như chất đẩy.[18] Phản ứng oxy hóa tỏa nhiều nhiệt (ΔH = −202,8 kJ / mol) và làm nóng nhanh hỗn hợp đến điểm sôi.[19]

Hầu như tất cả các vi sinh vật hiếu khí đều sử dụng catalaza. Nó cũng có mặt trong một số vi sinh vật yếm khí, chẳng hạn như Methanosarcina barkeri.[20] Catalaza cũng phổ biến trong các loài thực vật và nhận thấy ở hầu hết các loại nấm.[21]

Mối chúa của loài mối sống lâu dài có tên gọi là Reticulitermes speratus có tổn thương do oxy hóa ADN thấp hơn đáng kể so với các cá thể không sinh sản (mối thợ và mối lính).[22] Mối chúa có hoạt tính catalaza cao gấp hai lần và mức độ biểu hiện gen catalaza RsCAT1 cao hơn 7 lần so với mối thợ.[22] Nó xuất hiện khả năng chất chống oxy hóa hiệu quả của mối chúa có thể giải thích một phần làm thế nào chúng đạt được tuổi thọ lâu hơn.

Các enzym Catalaza từ các loài khác nhau có nhiệt độ tối ưu khác nhau. Động vật biến nhiệt thường có catalaza với nhiệt độ tối ưu trong khoảng 15-25 °C, trong khi catalaza của động vật có vú hay chim có thể có nhiệt độ tối ưu trên 35 °C,[23][24] và catalaza từ thực vật khác nhau tùy thuộc vào khả năng sinh trưởng của chúng.[23] Ngược lại, catalaza phân lập từ vi khuẩn cổ hyperthermophile Pyrobaculum calidifontis có nhiệt độ tối ưu là 90 °C.[25]

Ý nghĩa lâm sàng và ứng dụng[sửa | sửa mã nguồn]

Tài liệu tham khảo[sửa | sửa mã nguồn]

  1. ^ a ă â GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000121691 - Ensembl, May 2017
  2. ^ “Human PubMed Reference:”. 
  3. ^ Boon EM, Downs A, Marcey D. “Catalase: H2O2: H2O2 Oxidoreductase”. Catalase Structural Tutorial Text. Truy cập ngày 11 tháng 2 năm 2007. 
  4. ^ a ă â Putnam CD, Arvai AS, Bourne Y, Tainer JA (tháng 2 năm 2000). “Active and inhibited human catalase structures: ligand and NADPH binding and catalytic mechanism”. Journal of Molecular Biology 296 (1): 295–309. PMID 10656833. doi:10.1006/jmbi.1999.3458. 
  5. ^ Loew O (tháng 5 năm 1900). “A New Enzyme of General Occurrence in Organisms”. Science 11 (279): 701–2. Bibcode:1900Sci....11..701L. JSTOR 1625707. PMID 17751716. doi:10.1126/science.11.279.701. 
  6. ^ Sumner JB, Gralén N (tháng 3 năm 1938). “The Molecular Weight Of Crystalline Catalase”. Science 87 (2256): 284. Bibcode:1938Sci....87..284S. PMID 17831682. doi:10.1126/science.87.2256.284. 
  7. ^ Schroeder WA, Shelton JR, Shelton JB, Robberson B, Apell G (tháng 5 năm 1969). “The amino acid sequence of bovine liver catalase: a preliminary report”. Archives of Biochemistry and Biophysics 131 (2): 653–5. PMID 4892021. doi:10.1016/0003-9861(69)90441-X. 
  8. ^ a ă Boon EM, Downs A, Marcey D. “Proposed Mechanism of Catalase”. Catalase: H2O2: H2O2 Oxidoreductase: Catalase Structural Tutorial. Truy cập ngày 11 tháng 2 năm 2007. 
  9. ^ Nonstationary Inhibition of Enzyme Action. The Cyanide Inhibition of Catalase
  10. ^ Ogura Y, Yamazaki I (tháng 8 năm 1983). “Steady-state kinetics of the catalase reaction in the presence of cyanide”. Journal of Biochemistry 94 (2): 403–8. PMID 6630165. doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a134369. 
  11. ^ . doi:10.1074/jbc.M404800200.  |tựa đề= trống hay bị thiếu (trợ giúp)|tựa đề= trống hay bị thiếu (trợ giúp)
  12. ^ . doi:10.1016/j.freeradbiomed.2016.12.011.  |tựa đề= trống hay bị thiếu (trợ giúp)|tựa đề= trống hay bị thiếu (trợ giúp)
  13. ^ . doi:10.1016/j.abb.2012.02.005.  |tựa đề= trống hay bị thiếu (trợ giúp)|tựa đề= trống hay bị thiếu (trợ giúp)
  14. ^ . doi:10.1016/j.exger.2016.08.012.  |tựa đề= trống hay bị thiếu (trợ giúp)|tựa đề= trống hay bị thiếu (trợ giúp)
  15. ^ . ISBN 978-0-8153-3218-3.  |tựa đề= trống hay bị thiếu (trợ giúp)|tựa đề= trống hay bị thiếu (trợ giúp)
  16. ^ . doi:10.1099/mic.0.26478-0.  |tựa đề= trống hay bị thiếu (trợ giúp)|tựa đề= trống hay bị thiếu (trợ giúp)
  17. ^ Ilyukha VA (2001). “Superoxide Dismutase and Catalase in the Organs of Mammals of Different Ecogenesis”. Journal of Evolutionary Biochemistry and Physiology 37 (3): 241–245. doi:10.1023/A:1012663105999. 
  18. ^ Eisner T, Aneshansley DJ (tháng 8 năm 1999). “Spray aiming in the bombardier beetle: photographic evidence”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 96 (17): 9705–9. Bibcode:1999PNAS...96.9705E. PMC 22274. PMID 10449758. doi:10.1073/pnas.96.17.9705. 
  19. ^ Beheshti N, McIntosh AC (2006). “A biomimetic study of the explosive discharge of the bombardier beetle” (PDF). Int. Journal of Design & Nature 1 (1): 1–9. Bản gốc (PDF) lưu trữ ngày 26 tháng 7 năm 2011. 
  20. ^ Brioukhanov AL, Netrusov AI, Eggen RI (tháng 6 năm 2006). “The catalase and superoxide dismutase genes are transcriptionally up-regulated upon oxidative stress in the strictly anaerobic archaeon Methanosarcina barkeri”. Microbiology 152 (Pt 6): 1671–7. PMID 16735730. doi:10.1099/mic.0.28542-0. 
  21. ^ Hansberg W, Salas-Lizana R, Domínguez L (tháng 9 năm 2012). “Fungal catalases: function, phylogenetic origin and structure”. Archives of Biochemistry and Biophysics 525 (2): 170–80. PMID 22698962. doi:10.1016/j.abb.2012.05.014. 
  22. ^ a ă Tasaki E, Kobayashi K, Matsuura K, Iuchi Y (2017). “An Efficient Antioxidant System in a Long-Lived Termite Queen”. PLoS ONE 12 (1): e0167412. Bibcode:2017PLoSO..1267412T. PMC 5226355 Kiểm tra giá trị |pmc= (trợ giúp). PMID 28076409. doi:10.1371/journal.pone.0167412. 
  23. ^ a ă Mitsuda, Hisateru (ngày 31 tháng 7 năm 1956). “Studies on Catalase” (PDF). Bulletin of the Institute for Chemical Research, Kyoto University 34 (4): 165–192. Truy cập ngày 27 tháng 9 năm 2017. 
  24. ^ Akkuş Çetinus Ş, Nursevin Öztop H (tháng 6 năm 2003). “Immobilization of catalase into chemically crosslinked chitosan beads”. Enzyme and Microbial Technology 32 (7): 889–894. doi:10.1016/S0141-0229(03)00065-6. 
  25. ^ Amo T, Atomi H, Imanaka T (tháng 6 năm 2002). “Unique presence of a manganese catalase in a hyperthermophilic archaeon, Pyrobaculum calidifontis VA1”. Journal of Bacteriology 184 (12): 3305–12. PMC 135111. PMID 12029047. doi:10.1128/JB.184.12.3305-3312.2002.