Trao đổi chất

Bách khoa toàn thư mở Wikipedia
Jump to navigation Jump to search

Trao đổi chất hay chuyển hóa (metabolism trong tiếng Anh, lấy từ tiếng Hy Lạp: μεταβολή metabolē, "biến đổi") là tập hợp các biến đổi hóa học giúp duy trì sự sống trong các tế bào của sinh vật. Ba mục đích chính của quá trình trao đổi chất là chuyển đổi thức ăn/nhiên liệu thành năng lượng để sử dụng cho các quá trình của tế bào, biến đổi thức ăn/nhiên liệu thành các đơn vị để tạo nên protein, lipid, axit nucleic cùng một số carbohydrate và loại bỏ chất thải nitơ. Những phản ứng được xúc tác bởi enzyme này cho phép các sinh vật sinh trưởngsinh sản, duy trì cấu trúc của mình và đáp ứng với môi trường xung quanh. Thuật ngữ "trao đổi chất" ​​cũng có thể dùng để chỉ tất cả các phản ứng hóa học xảy ra trong sinh vật sống, bao gồm tiêu hóa và vận chuyển các chất vào hoặc giữa các tế bào khác nhau, trong trường hợp đó thì các phản ứng trong tế bào thì được gọi là chuyển hóa trung gian hoặc trao đổi chất trung gian.

Trao đổi chất thường được chia thành hai loại chính: dị hóa, quá trình "phá vỡ" các chất hữu cơ ví dụ như, phân giải glucose thành pyruvate trong hô hấp tế bào;đồng hóa, quá trình tạo nên các thành phần của tế bào như proteinaxit nucleic. Thông thường, dị hóa sẽ giải phóng năng lượng và đồng hóa thì tiêu tốn năng lượng.

Các phản ứng hóa học trong chuyển hóa được tổ chức thành các con đường chuyển hóa, trong đó một chất hóa học được biến đổi thông qua một loạt các bước để thành một chất khác, qua một chuỗi các enzyme. Enzyme rất quan trọng trong trao đổi chất bởi vì chúng cho phép các sinh vật đẩy nhanh các phản ứng yêu cầu năng lượng bằng cách kết cặp chúng với các phản ứng tự phát giải phóng năng lượng. Nếu không có enzyme, những phản ứng cần năng lượng sẽ không thể xảy ra. Enzyme hoạt động như chất xúc tác vàcho phép các phản ứng diễn ra với tốc độ nhanh hơn. Enzyme cũng cho phép điều chỉnh các đường chuyển hóa để đáp ứng với những thay đổi trong môi trường của tế bào hoặc tín hiệu từ các tế bào khác.

Hệ thống chuyển hóa của một sinh vật cụ thể sẽ xác định chất nào sẽ là chất dinh dưỡng hoặc là chất độc hại với chúng. Ví dụ, một số sinh vật nhân sơ có thể sử dụng hydrogen sulfide như một chất dinh dưỡng, nhưng khí này lại là độc đối với động vật. [1] Tốc độ chuyển hóa sẽ ảnh hưởng đến lượng thức ăn mà sinh vật yêu cầu, và cũng ảnh hưởng đến cách thức chúng có thể hấp thụ thức ăn đó.

Một đặc điểm nổi bật của quá trình trao đổi chất là sự giống nhau của các con đường và thành phần chuyển hóa cơ bản giữa các loài khác nhau. [2] Ví dụ, tập hợp các axit cacboxylic, được biết đến như là sản phẩm trung gian trong chu trình axit citric, có mặt trong tất cả các sinh vật đã biết, được tìm thấy từ các loài chỉ như vi khuẩn đơn bào Escherichia coli đến tận các sinh vật đa bào lớn như voi. [3] Những điểm tương đồng nổi bật trong các con đường trao đổi chất có thể là do sự xuất hiện sớm của chúng trong lịch sử tiến hóa và vẫn được giữ lại vì mang hiệu quả cao.[4][5]

Thành phần hóa sinh chủ chốt[sửa | sửa mã nguồn]

====

====
Cấu trúc của adenosine triphosphate (ATP), chất trung gian quan trọng trong chuyển hóa năng lượng.

Hầu hết các cấu trúc làm nên động vật, thực vật hay vi sinh vật được cấu thành từ ba loại phân tử cơ bản: axit amin, carbohydratelipid (thường được gọi là chất béo). Vì những phân tử này rất quan trọng cho sự sống, nên các phản ứng trao đổi chất tập trung vào việc tạo ra các phân tử này trong quá trình xây dựng tế bào, hoặc "phá vỡ" chúng và sử dụng chúng làm nguồn năng lượng qua quá trình tiêu

Cấu trúc của triacylglycerol

hóa. Các chất hóa sinh này có thể được kết hợp với nhau để tạo ra các polyme như DNAprotein, các đại phân tử thiết yếu của sự sống.

Loại phân tửTên monome Tên polyme Ví dụ về dạng polyme
Axit amin Protein (cấu thành từ chuỗi polypeptide) Protein dạng sợi hoặc protein dạng cầu
CarbohydrateMonosaccharide Polysaccharide Tinh bột, glycogen hoặc cellulose
Axit nucleicNucleotide Polynucleotide DNA hoặc RNA

Axit amin và protein[sửa | sửa mã nguồn]

Protein được tạo thành từ chuỗi các axit amin được nối với nhau bởi các liên kết peptide. Nhiều protein là các enzyme xúc tác các phản ứng hóa học trong quá trình trao đổi chất. Một số loại protein khác lại có chức năng cấu trúc hoặc chức năng cơ học, chẳng hạn như những protein hình thành khung xương tế bào-hệ thống "giàn giáo" giúp duy trì hình dạng cả tế bào.[6]Protein cũng rất quan trọng cho một số chức năng khác như tín hiệu tế bào, đáp ứng miễn dịch, bám dính tế bào, vận chuyển chủ động qua màng sinh chấtchu kỳ tế bào. [7] Axit amin cũng góp phần cho chuyển hóa năng lượng tế bào bằng cách cung cấp nguồn carbon để đi vào chu trình axit citric (chu trình axit tricarboxylic),[8] đặc biệt khi nguồn năng lượng chính, chẳng hạn như glucose, bị cạn kiệt hoặc khi các tế bào đang trải qua những stress về chuyển hóa [9]

Biểu đồ cho ta thấy một số lượng lớn các con đường chuyển hóa

Lipid[sửa | sửa mã nguồn]

Lipid là nhóm chất sinh hóa đa dạng nhất. Chức năng cấu trúc chính của chúng là giúp tạo nên các phần của màng sinh học cả bên trong và bên ngoài, chẳng hạn như màng tế bào. Ngoài ra, chúng cũng có thể sử dụng làm một nguồn năng lượng.[7] Lipid thường được định nghĩa là các phân tử sinh học kỵ nước hoặc lưỡng phần nhưng lại có thể tan trong các dung môi hữu cơ như benzen hoặc chloroform. [10] Chất béo là một nhóm lớn các hợp chất có chứa các axit béoglycerol. Triacylglyceride là một phân tử được cấu tạo từ một glycerol gắn với ba este axit béo. [11] Ngoài cấu trúc cơ bản này thì trong tế bào còn tồn tại một số biến thể, chẳng hạn như sphingolipid với mạch khung được thay bằng sphingosine, phospholipid với một trong ba axit béo được thay bằng nhóm ưa nước phosphat. Các steroid như cholesterol cũng là một nhóm lớn khác của lipid. [12]

Dạng chuỗi thẳng tạo bởi bốn nhóm CHOH liên kết thành một hàng, được giới hạn ở đầu bởi nhóm aldehyde COH và nhóm metanol CH 2 O H. Để tạo thành vòng, nhóm aldehyde kết hợp với nhóm OH của carbon ở đầu kia, ngay trước nhóm methanol.
Glucose có thể tồn tại ở cả dạng thẳng và vòng.

Carbohydrate[sửa | sửa mã nguồn]

Carbohydrate có thể là aldehyde hoặc xeton, với nhiều nhóm hydroxyl được gắn vào, và có thể tồn tại dưới dạng thẳng hoặc vòng. Carbohydrate là nhóm các phân tử sinh học phong phú nhất, và phù hợp với nhiều vai trò, chẳng hạn như lưu trữ và vận chuyển năng lượng (tinh bột, glycogen) hay đóng vai trò là các thành phần cấu trúc (cellulose ở thực vật, chitin ở động vật). [7] Các đơn vị carbohydrate cơ bản được gọi là monosaccharide (đường đơn), có thể kể đến như galactose, fructose, và quan trọng nhất là glucose. Monosaccharide có thể được liên kết với nhau để tạo thành các polysaccharide (đường đa) theo vô số cách khác nhau. [13]

Nucleotide[sửa | sửa mã nguồn]

Hai axit nucleic, DNARNA, là các polyme của nucleotide. Mỗi nucleotide gồm một nhóm phosphat gắn với một đường ribose hoặc deoxyribose cùng với một base nitơ. Axit nucleic rất quan trọng cho việc lưu trữ và truyền đạt thông tin di truyền, thông tin di truyền này sẽ được "diễn giải" qua quá trình phiên mãsinh tổng hợp protein. [7] Thông tin này được bảo quản bởi các cơ chế sửa chữa DNA và được nhân lên thông qua quá trình sao chép DNA. Nhiều virus lại sử dụng bộ gen RNA, chẳng hạn như HIV, và có thể phiên mã ngược để tạo ra DNA từ bộ gen RNA của virus. [14] RNA trong ribozyme như spliceosomeribosome cũng có hoạt động tương tự như enzyme vì nó có thể xúc tác cho các phản ứng hóa học. Các nucleoside riêng lẻ được tạo ra bằng cách gắn một nucleobase với đường ribose. Các bazơ này là các hợp chất dị vòng có chứa nitơ, được chia làm hai nhóm là purine hoặc pyrimidine. Nucleotide cũng có thể hoạt động như các coenzyme trong phản ứng chuyển-nhóm-chuyển hóa.[15]

Coenzyme[sửa | sửa mã nguồn]

Bài chi tiết: Coenzyme
Cấu trúc của coenzyme acetyl-CoA. Nhóm acetyl có thể chuyển được liên kết với nguyên tử lưu huỳnh ở tận cùng bên trái.

Trao đổi chất liên quan đến một lượng lớn các phản ứng hóa học, nhưng hầu hết rơi vào một vài loại phản ứng cơ bản liên quan đến việc chuyển các nhóm chức của nguyên tử và liên kết của chúng giữa các phân tử. [16] Các phản ứng hóa học thông thường này cho phép các tế bào sử dụng một nhóm nhỏ các chất chuyển hóa trung gian để mang các nhóm chức giữa các phản ứng khác nhau.[15] Những chất chuyển nhóm trung gian này được gọi là coenzyme. Mỗi loại phản ứng chuyển nhóm này được thực hiện bởi một coenzym đặc hiệu, là cơ chất cho một tập hợp các enzyme tạo ra, và một tập hợp enzyme khác tiêu thụ chúng. Do đó, các coenzyme này liên tục được tạo ra, tiêu thụ và sau đó lại được tái tạo. [17]

Một coenzym quan trọng là adenosine triphosphate (ATP), "đồng tiền năng lượng" chung cho tế bào. Nucleotide này được sử dụng để chuyển năng lượng hóa học giữa các phản ứng hóa học khác nhau. Chỉ có một lượng nhỏ ATP trong các tế bào, nhưng chúng được tái tạo liên tục; mỗi ngày cơ thể con người có thể sử dụng một lượng ATP bằng với khối lượng của mình. [17] ATP hoạt động như một cầu nối giữa hai quá trình là dị hóađồng hóa. Dị hóa thì phá hủy các phân tử, còn đồng hóa lại xây nên những phân tử này. Phản ứng dị hóa tạo ra ATP, và phản ứng đồng hóa lại sử dụng ATP này. ATP cũng có thể đóng vai trò như chất mang nhóm phosphate trong các phản ứng phosphoryl hóa.

Vitamin là một loại hợp chất hữu cơ cần thiết với lượng nhỏ mà không thể tự tổng hợp trong các tế bào. Trong dinh dưỡng ở người, hầu hết các vitamin hoạt động như coenzyme sau khi sửa đổi; ví dụ, tất cả các vitamin tan trong nước được phosphoryl hóa hoặc được kết hợp với nucleotide khi chúng được sử dụng trong tế bào. [18] Nicotinamide adenine dinucleotide (NAD+), một dẫn xuất của vitamin B3 (niacin), là một coenzyme quan trọng đóng vai trò làm chất nhận hydro. Có hàng trăm loại enzyme dehydrogenase riêng biệt cho việc loại bỏ các electron khỏi cơ chất của chúng và khử NAD+ thành NADH. NADH này lại có thể sử dụng để khử các cơ chất khác với hoạt động của enzyme reductase. [19] Nicotinamide adenine dinucleotide tồn tại ở hai dạng "gần gũi" trong tế bào là NADH và NADPH. Dạng NAD+/NADH quan trọng hơn trong các phản ứng dị hóa, còn dạng NADP+ / NADPH được sử dụng trong các phản ứng đồng hóa.

Chất khoáng và cofactor[sửa | sửa mã nguồn]

Cấu trúc của hemoglobin. Các tiểu đơn vị protein được tô màu đỏ và xanh dương, và các nhóm heme chứa sắt thì có màu xanh lục. Từ PDB: 1GZX​.

Các nguyên tố vô cơ cũng đóng vai trò quan trọng trong quá trình trao đổi chất; một số thì rất giàu trong tế bào (ví dụ: natrikali) trong khi một số khác hoạt động ở nồng độ rất thấp. Khoảng 99% khối lượng của động vật có vú được tạo thành từ các nguyên tố carbon, nitơ, canxi, natri, clo, kali, hydro, phospho, oxylưu huỳnh. [20] Các hợp chất hữu cơ (protein, lipid và carbohydrate) có phần lớn thành phần là carbon và nitơ; hầu hết oxy và hydro có mặt dưới dạng nước. [20]

Các nguyên tố vô cơ phong phú đóng vai trò như các ion điện ly. Các ion quan trọng nhất là natri, kali, canxi, magiê, clorua, phosphate và ion bicarbonate hữu cơ. Việc duy trì gradient ion chính xác trên màng tế bào giúp duy trì ổn định áp suất thẩm thấupH. [21] Các ion cũng đặc biệt quan trọng đối với chức năng của tế bào thần kinh, vì điện thế hoạt động trong các này được tạo ra bằng cách trao đổi các chất điện giải giữa dịch ngoại bào và chất lỏng của tế bào, bào tương.[22] Các chất điện giải đi vào và rời các tế bào qua các protein trên màng tế bào được gọi là các kênh ion. Ví dụ, hoạt động co cơ phụ thuộc vào sự dịch chuyển của các ion canxi, natri và kali nhờ các kênh trên màng sinh chất và các ống T. [23]

Kim loại chuyển tiếp thường có mặt với vai trò là các nguyên tố vi lượng trong các sinh vật, kẽmsắt là những nguyên tố nhiều nhất trong số này.[24][25] Những kim loại này được sử dụng trong một số protein như cofactor và rất cần thiết cho hoạt động của các enzyme như catalase và các protein vận chuyển oxy như hemoglobin. [26] Cofactor kim loại được gắn chặt vào các vị trí đặc hiệu trong protein; và mặc dù cofactor của enzyme có thể được biến đổi trong quá trình xúc tác, chúng luôn trở về trạng thái ban đầu vào cuối phản ứng. Các kim loại vi lượng này được hấp thụ vào sinh vật qua các chất vận chuyển đặc hiệu và nếu chúng chưa được sử dụng: chúng sẽ liên kết với các protein dự trữ như ferritin hoặc metallothionein.[27][28]

Quá trình dị hóa[sửa | sửa mã nguồn]

Dị hóa là tập hợp các quá trình chuyển hóa làm "phá vỡ" các đại phân tử. Chúng cũng bao gồm cả quá trình phân giải và oxy hóa các chất dinh dưỡng trong thức ăn. Mục đích của các phản ứng dị hóa là cung cấp năng lượng và các nguyên liệu cần thiết cho các phản ứng đồng hóa-xây nên các phân tử phức tạp hơn. Bản chất chính xác của các phản ứng dị hóa này là khác nhau đối với các sinh vật khác nhau. Do vậy, sinh vật có thể được phân loại dựa trên nguồn năng lượng và carbon của chúng (hay nhóm dinh dưỡng chính của chúng), như trong bảng dưới đây. Các phân tử hữu cơ được sử dụng làm nguồn năng lượng bởi các sinh vật hữu cơ dưỡng, trong khi các sinh vật vô cơ dưỡng lại sử dụng cơ chất vô cơ còn các sinh vật quang dưỡng thì thu nhận ánh sáng mặt trời làm năng lượng hóa học. Tuy nhiên, tất cả các dạng trao đổi chất khác nhau phụ thuộc vào các phản ứng oxy hóa khử liên quan đến việc chuyển các electron từ các chất cho điện tử như phân tử hữu cơ, nước, amoniac, hydrogen sulfide hoặc các ion chứa sắt sang các chất nhận điện tử như oxy, nitrat hoặc sulfate.[29]Ở động vật, những phản ứng này liên quan đến các phân tử hữu cơ phức tạp được bẻ gẫy thành các phân tử đơn giản hơn, như carbon dioxide và nước. Trong các sinh vật quang hợp, chẳng hạn như thực vậtvi khuẩn lam, các phản ứng chuyển điện tử này không giải phóng năng lượng nhưng được sử dụng như một cách để dự trữ năng lượng hấp thụ từ ánh sáng mặt trời. [30]

Phân loại sinh vật dựa trên quá trình chuyển hóa của chúng
Nguồn năng lượng Ánh sáng quang-   -dưỡng
Phân tử hóa học hóa-
Chất cho electron Hợp chất hữu cơ   hữu cơ-  
Hợp chất vô cơ vô cơ-
Nguồn carbon Hợp chất hữu cơ   dị-
Hợp chất vô cơ tự-

Các phản ứng dị hóa phổ biến nhất ở động vật có thể được chia thành ba giai đoạn chính. Trong giai đoạn đầu tiên, các đại phân tử hữu cơ, chẳng hạn như protein, polysaccharide hoặc lipid, được tiêu hóa vào các thành phần nhỏ hơn bên ngoài tế bào. Tiếp theo, các phân tử nhỏ này được các tế bào hấp thu và chuyển thành các phân tử nhỏ hơn nữa, thường là acetyl coenzyme A (acetyl-CoA), giải phóng một số năng lượng. Cuối cùng, nhóm acetyl trên CoA bị oxy hóa thành nước và carbon dioxide trong chu trình axit citricchuỗi vận chuyển electron, giải phóng năng lượng được lưu trữ bằng cách khử coenzyme nicotinamide adenine dinucleotide (NAD+) thành NADH.

Tiêu hóa[sửa | sửa mã nguồn]

Tế bào không thể hấp thụ được ngay các đại phân tử như tinh bột, cellulose hoặc protein, những phân tử rất lớn này phải được chia thành các phần nhỏ hơn trước khi chúng có thể được sử dụng trong quá trình chuyển hóa tế bào. Một số loại enzyme phổ biến sẽ giúp tiêu hóa các polyme này. Các enzyme tiêu hóa này bao gồm protease giúp tiêu hóa protein thành các axit amin, hay như các glycoside hydrolase sẽ tiêu hóa polysaccharide thành các loại đường đơn hay còn gọi là monosaccharide.

Vi khuẩn thì đơn giản là tiết các enzyme tiêu hóa vào môi trường xung quanh,[31][32] còn động vật chỉ tiết ra các enzyme này từ các tế bào được chuyên hóa trong đường ống tiêu hóa, có thể kể đến như dạ dày, tuyến tụy, và tuyến nước bọt. [33] Các axit amin hoặc đường được tạo ra nhờ các enzyme ngoại bào này sau đó được đưa vào các tế bào bằng các protein vận chuyển tích cực.[34][35]

Năng lượng từ các hợp chất hữu cơ[sửa | sửa mã nguồn]

Sơ đồ đơn giản cho quá trình phân giải các phân tử: protein, carbohydrate, chất béo

Dị hóa carbohydrate là phân giải các phân tử carbohydrate thành các đơn vị nhỏ hơn. Carbohydrate thường được đưa vào tế bào sau khi chúng được tiêu hóa thành các monosaccharide. [36] Khi đã ở bên trong tế bào, con đường chính của phân giải là đường phân ("tách đường"). Các loại đường như glucosefructose sau khi tham gia đường phân sẽ được tách thành pyruvate và tạo ra một số ATP. [37] Pyruvate là trung gian cho một số con đường chuyển hóa khác nhau, nhưng phần lớn chúng sẽ được chuyển thành acetyl-CoA thông qua quá trình đường phân hiếu khí (có oxy) và đi vào chu trình axit citric. Mặc dù một số ATP được tạo ra trong chu trình axit citric, sản phẩm quan trọng nhất của chu trình này là NADH, được tạo thành từ NAD + với điện tử từ acetyl-CoA. Quá trình oxy hóa này giải phóng carbon dioxide là sản phẩm thải. Trong điều kiện yếm khí, đường phân lại tạo ra lactate, nhờ enzyme lactate dehydrogenase tái oxy hóa NADH thành NAD + để tiếp tục sử dụng trong lần đường phân tiếp theo. Ngoài đường phân, glucose có thể được phân giải theo con đường khác là con đường pentose phosphate, khử coenzyme NADPH và tạo ra các loại đường pentose như ribose, thành phần đường có thể cấu tạo nên axit nucleic.

Chất béo được dị hóa qa phản ứng thủy phân thành axit béo tự do và glycerol. Glycerol sẽ đi vào đường phân và các axit béo được phân giải bởi quá trình beta oxy hóa để giải phóng acetyl-CoA, rồi chất này lại đi vào chu trình axit citric. Axit béo sẽ tạo ra nhiều năng lượng hơn so với carbohydrate vì carbohydrate chứa nhiều oxy hơn trong cấu trúc của chúng. Steroid cũng bị phá vỡ bởi một số vi khuẩn bằng quá trình tương tự như quá trình beta oxy hóa, và quá trình phân giải này liên quan đến việc giải phóng một lượng đáng kể acetyl-CoA, propionyl-CoApyruvate, tất cả đều có thể được sử dụng bởi tế bào để tạo ra năng lượng. M. tuberculosis ("vi khuẩn lao") cũng có thể sinh trưởng chỉ với lipid cholesterol là nguồn carbon duy nhất, và các gen liên quan đến con đường sử dụng cholesterol được xác định là quan trọng trong các giai đoạn khác nhau trong vòng đời lây nhiễm của vi khuẩn này. [38]

Axit amin được sử dụng để tổng hợp protein và các phân tử sinh học khác, hoặc cũng có thể bị oxy hóa thành urêcarbon dioxide để sinh năng lượng. [39] Quá trình oxy hóa bắt đầu với việc loại bỏ các nhóm amin bởi một enzyme transaminase. Nhóm amin sẽ được đưa vào chu trình urê, để lại một bộ khung carbon dưới dạng acid keto. Một số acid keto là chất trung gian trong chu trình axit citric, ví dụ như bước khử amin glutamate để tạo α-ketoglutarate. [40] Các axit amin tạo đường cũng có thể được chuyển đổi thành glucose thông qua con đường tân tạo đường (gluconeogenesis) (thảo luận dưới đây). [41]

Hình ảnh[sửa | sửa mã nguồn]

Tham khảo[sửa | sửa mã nguồn]

  1. ^ Friedrich C (1998). “Physiology and genetics of sulfur-oxidizing bacteria”. Adv Microb Physiol. Advances in Microbial Physiology 39: 235–89. ISBN 978-0-12-027739-1. PMID 9328649. doi:10.1016/S0065-2911(08)60018-1. 
  2. ^ Pace NR (tháng 1 năm 2001). “The universal nature of biochemistry”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98 (3): 805–8. Bibcode:2001PNAS...98..805P. PMC 33372. PMID 11158550. doi:10.1073/pnas.98.3.805. 
  3. ^ Smith E, Morowitz H (2004). “Universality in intermediary metabolism”. Proc Natl Acad Sci USA 101 (36): 13168–73. Bibcode:2004PNAS..10113168S. PMC 516543. PMID 15340153. doi:10.1073/pnas.0404922101. 
  4. ^ Ebenhöh O, Heinrich R (2001). “Evolutionary optimization of metabolic pathways. Theoretical reconstruction of the stoichiometry of ATP and NADH producing systems”. Bull Math Biol 63 (1): 21–55. PMID 11146883. doi:10.1006/bulm.2000.0197. 
  5. ^ Meléndez-Hevia E, Waddell T, Cascante M (1996). “The puzzle of the Krebs citric acid cycle: assembling the pieces of chemically feasible reactions, and opportunism in the design of metabolic pathways during evolution”. J Mol Evol 43 (3): 293–303. Bibcode:1996JMolE..43..293M. PMID 8703096. doi:10.1007/BF02338838. 
  6. ^ Michie K, Löwe J (2006). “Dynamic filaments of the bacterial cytoskeleton”. Annu Rev Biochem 75: 467–92. PMID 16756499. doi:10.1146/annurev.biochem.75.103004.142452. 
  7. ^ a ă â b Nelson, David L.; Michael M. Cox (2005). Lehninger Principles of Biochemistry. New York: W. H. Freeman and company. tr. 841. ISBN 0-7167-4339-6. 
  8. ^ Kelleher J, Bryan 3rd, B, Mallet R, Holleran A, Murphy A, and Fiskum G (1987). “Analysis of tricarboxylic acid-cycle metabolism of hepatoma cells by comparison of 14CO2 ratios”. Biochem J 246 (3): 633–639. PMC 1148327. PMID 3120698. doi:10.1042/bj2460633. 
  9. ^ Hothersall, J & Ahmed, A (2013). “Metabolic fate of the increased yeast amino acid uptake subsequent to catabolite derepression”. J Amino Acids 2013: e461901. PMC 3575661. PMID 23431419. doi:10.1155/2013/461901. 
  10. ^ Fahy E, Subramaniam S, Brown H, Glass C, Merrill A, Murphy R, Raetz C, Russell D, Seyama Y, Shaw W, Shimizu T, Spener F, van Meer G, VanNieuwenhze M, White S, Witztum J, Dennis E (2005). “A comprehensive classification system for lipids”. J Lipid Res 46 (5): 839–61. PMID 15722563. doi:10.1194/jlr.E400004-JLR200. 
  11. ^ “Nomenclature of Lipids”. IUPAC-IUB Commission on Biochemical Nomenclature (CBN). Truy cập ngày 8 tháng 3 năm 2007. 
  12. ^ Hegardt F (1999). “Mitochondrial 3-hydroxy-3-methylglutaryl-CoA synthase: a control enzyme in ketogenesis”. Biochem J 338 (Pt 3): 569–82. PMC 1220089. PMID 10051425. doi:10.1042/0264-6021:3380569. 
  13. ^ Raman R, Raguram S, Venkataraman G, Paulson J, Sasisekharan R (2005). “Glycomics: an integrated systems approach to structure-function relationships of glycans”. Nat Methods 2 (11): 817–24. PMID 16278650. doi:10.1038/nmeth807. 
  14. ^ Sierra S, Kupfer B, Kaiser R (2005). “Basics of the virology of HIV-1 and its replication”. J Clin Virol 34 (4): 233–44. PMID 16198625. doi:10.1016/j.jcv.2005.09.004. 
  15. ^ a ă Wimmer M, Rose I (1978). “Mechanisms of enzyme-catalyzed group transfer reactions”. Annu Rev Biochem 47: 1031–78. PMID 354490. doi:10.1146/annurev.bi.47.070178.005123. 
  16. ^ Mitchell P (1979). “The Ninth Sir Hans Krebs Lecture. Compartmentation and communication in living systems. Ligand conduction: a general catalytic principle in chemical, osmotic and chemiosmotic reaction systems”. Eur J Biochem 95 (1): 1–20. PMID 378655. doi:10.1111/j.1432-1033.1979.tb12934.x. 
  17. ^ a ă Dimroth P, von Ballmoos C, Meier T (tháng 3 năm 2006). “Catalytic and mechanical cycles in F-ATP synthases: Fourth in the Cycles Review Series”. EMBO Rep 7 (3): 276–82. PMC 1456893. PMID 16607397. doi:10.1038/sj.embor.7400646. 
  18. ^ Coulston, Ann; Kerner, John; Hattner, JoAnn; Srivastava, Ashini (2006). “Nutrition Principles and Clinical Nutrition”. Stanford School of Medicine Nutrition Courses. SUMMIT. 
  19. ^ Pollak N, Dölle C, Ziegler M (2007). “The power to reduce: pyridine nucleotides – small molecules with a multitude of functions”. Biochem J 402 (2): 205–18. PMC 1798440. PMID 17295611. doi:10.1042/BJ20061638. 
  20. ^ a ă Heymsfield S, Waki M, Kehayias J, Lichtman S, Dilmanian F, Kamen Y, Wang J, Pierson R (1991). “Chemical and elemental analysis of humans in vivo using improved body composition models”. Am J Physiol 261 (2 Pt 1): E190–8. PMID 1872381. 
  21. ^ Sychrová H (2004). “Yeast as a model organism to study transport and homeostasis of alkali metal cations” (PDF). Physiol Res. 53 Suppl 1: S91–8. PMID 15119939. 
  22. ^ Levitan I (1988). “Modulation of ion channels in neurons and other cells”. Annu Rev Neurosci 11: 119–36. PMID 2452594. doi:10.1146/annurev.ne.11.030188.001003. 
  23. ^ Dulhunty A (2006). “Excitation-contraction coupling from the 1950s into the new millennium”. Clin Exp Pharmacol Physiol 33 (9): 763–72. PMID 16922804. doi:10.1111/j.1440-1681.2006.04441.x. 
  24. ^ Mahan D, Shields R (1998). “Macro- and micromineral composition of pigs from birth to 145 kilograms of body weight” (PDF). J Anim Sci 76 (2): 506–12. PMID 9498359. 
  25. ^ Husted S, Mikkelsen B, Jensen J, Nielsen N (2004). “Elemental fingerprint analysis of barley (Hordeum vulgare) using inductively coupled plasma mass spectrometry, isotope-ratio mass spectrometry, and multivariate statistics”. Anal Bioanal Chem 378 (1): 171–82. PMID 14551660. doi:10.1007/s00216-003-2219-0. 
  26. ^ Finney L, O'Halloran T (2003). “Transition metal speciation in the cell: insights from the chemistry of metal ion receptors”. Science 300 (5621): 931–6. Bibcode:2003Sci...300..931F. PMID 12738850. doi:10.1126/science.1085049. 
  27. ^ Cousins R, Liuzzi J, Lichten L (2006). “Mammalian zinc transport, trafficking, and signals”. J Biol Chem 281 (34): 24085–9. PMID 16793761. doi:10.1074/jbc.R600011200. 
  28. ^ Dunn L, Rahmanto Y, Richardson D (2007). “Iron uptake and metabolism in the new millennium”. Trends Cell Biol 17 (2): 93–100. PMID 17194590. doi:10.1016/j.tcb.2006.12.003. 
  29. ^ Nealson K, Conrad P (1999). “Life: past, present and future”. Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci 354 (1392): 1923–39. PMC 1692713. PMID 10670014. doi:10.1098/rstb.1999.0532. 
  30. ^ Nelson N, Ben-Shem A (2004). “The complex architecture of oxygenic photosynthesis”. Nat Rev Mol Cell Biol 5 (12): 971–82. PMID 15573135. doi:10.1038/nrm1525. 
  31. ^ Häse C, Finkelstein R (tháng 12 năm 1993). “Bacterial extracellular zinc-containing metalloproteases”. Microbiol Rev 57 (4): 823–37. PMC 372940. PMID 8302217. 
  32. ^ Gupta R, Gupta N, Rathi P (2004). “Bacterial lipases: an overview of production, purification and biochemical properties”. Appl Microbiol Biotechnol 64 (6): 763–81. PMID 14966663. doi:10.1007/s00253-004-1568-8. 
  33. ^ Hoyle T (1997). “The digestive system: linking theory and practice”. Br J Nurs 6 (22): 1285–91. PMID 9470654. 
  34. ^ Souba W, Pacitti A (1992). “How amino acids get into cells: mechanisms, models, menus, and mediators”. JPEN J Parenter Enteral Nutr 16 (6): 569–78. PMID 1494216. doi:10.1177/0148607192016006569. 
  35. ^ Barrett M, Walmsley A, Gould G (1999). “Structure and function of facilitative sugar transporters”. Curr Opin Cell Biol 11 (4): 496–502. PMID 10449337. doi:10.1016/S0955-0674(99)80072-6. 
  36. ^ Bell G, Burant C, Takeda J, Gould G (1993). “Structure and function of mammalian facilitative sugar transporters”. J Biol Chem 268 (26): 19161–4. PMID 8366068. 
  37. ^ Bouché C, Serdy S, Kahn C, Goldfine A (2004). “The cellular fate of glucose and its relevance in type 2 diabetes”. Endocr Rev 25 (5): 807–30. PMID 15466941. doi:10.1210/er.2003-0026. 
  38. ^ Wipperman, Matthew, F.; Thomas, Suzanne, T.; Sampson, Nicole, S. (2014). “Pathogen roid rage: Cholesterol utilization by Mycobacterium tuberculosis. Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 49 (4): 269–93. PMC 4255906. PMID 24611808. doi:10.3109/10409238.2014.895700. 
  39. ^ Sakami W, Harrington H (1963). “Amino acid metabolism”. Annu Rev Biochem 32: 355–98. PMID 14144484. doi:10.1146/annurev.bi.32.070163.002035. 
  40. ^ Brosnan J (2000). “Glutamate, at the interface between amino acid and carbohydrate metabolism”. J Nutr 130 (4S Suppl): 988S–90S. PMID 10736367. 
  41. ^ Young V, Ajami A (2001). “Glutamine: the emperor or his clothes?”. J Nutr 131 (9 Suppl): 2449S–59S; discussion 2486S–7S. PMID 11533293. 

Liên kết ngoài[sửa | sửa mã nguồn]