Khác biệt giữa bản sửa đổi của “Histidin”

Bách khoa toàn thư mở Wikipedia
Duyệt lịch sử tương tác
← Thay đổi trướcThay đổi sau →
Nội dung được xóa Nội dung được thêm vào
Trực quanMã wiki
n r2.7.2+) (Bot: Thêm uz:Gistidin
TuHan-Bot (thảo luận | đóng góp)
986.568 sửa đổi
n chú thích, replaced: {{cite web → {{chú thích web, {{cite book → {{chú thích sách, {{cite journal → {{chú thích tạp chí (5)
Dòng 46: Dòng 46:
}}
}}


'''Histidin''' (viết tắt là '''His''' hoặc '''H''')<ref>{{cite web | author=IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature | title=Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides | work=Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc | url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/AminoAcid/ | accessdate=2007-05-17}}</ref> là một α-[[amino axit]] có một nhóm chức [[imidazole]]. Nó là một trong 22 [[axit amin sinh protein]]. Các [[codon]] của nó là CAU và CAC. Histidin được phân lập lần đầu tiên bởi thầy thuốc người Đức [[Albrecht Kossel]] vào năm 1896. Histidin là một [[axit amin thiết yếu]] trong cơ thể người và các loài động vật có vú khác. Lúc đầu người ta cho rằng histidin chỉ thiết yếu đối với trẻ sơ sinh, nhưng các nghiên cứu về sau cho thấy nó cũng thiết yếu đối với người lớn.<ref>{{cite journal
'''Histidin''' (viết tắt là '''His''' hoặc '''H''')<ref>{{chú thích web | author=IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature | title=Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides | work=Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc | url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/AminoAcid/ | accessdate=2007-05-17}}</ref> là một α-[[amino axit]] có một nhóm chức [[imidazole]]. Nó là một trong 22 [[axit amin sinh protein]]. Các [[codon]] của nó là CAU và CAC. Histidin được phân lập lần đầu tiên bởi thầy thuốc người Đức [[Albrecht Kossel]] vào năm 1896. Histidin là một [[axit amin thiết yếu]] trong cơ thể người và các loài động vật có vú khác. Lúc đầu người ta cho rằng histidin chỉ thiết yếu đối với trẻ sơ sinh, nhưng các nghiên cứu về sau cho thấy nó cũng thiết yếu đối với người lớn.<ref>{{chú thích tạp chí
| author = J D Kopple and M E Swendseid
| author = J D Kopple and M E Swendseid
| year = 1975
| year = 1975
Dòng 65: Dòng 65:


===Tính thơm===
===Tính thơm===
Nhân imidazole histidin có [[tính thơm]] ở mọi giá trị pH.<ref>{{cite journal
Nhân imidazole histidin có [[tính thơm]] ở mọi giá trị pH.<ref>{{chú thích tạp chí
| author = MROZEK Agnieszka, KAROLAK-WOJCIECHOWSKA Janina, KIEC-KONONOWICZ Katarzyna
| author = MROZEK Agnieszka, KAROLAK-WOJCIECHOWSKA Janina, KIEC-KONONOWICZ Katarzyna
| year = 2003
| year = 2003
Dòng 76: Dòng 76:
| doi = 10.1016/S0022-2860(03)00282-5
| doi = 10.1016/S0022-2860(03)00282-5
| url =
| url =
}}</ref> Nó chứa sáu [[electron pi]]: bốn electron từ hai [[liên kết đôi]] và hai electron từ một nguyên tử nitơ [[đơn cặp]]. Nó có thể tạo ra phản ứng [[tương tác pi]],<ref>Lijun Wang,, Na Sun,, Simon Terzyan,, Xuejun Zhang, and, David R. Benson. A Histidine/Tryptophan π-Stacking Interaction Stabilizes the Heme-Independent Folding Core of Microsomal Apocytochrome b5 Relative to that of Mitochondrial Apocytochrome b5. Biochemistry 2006 45 (46), 13750-13759</ref> nhưng phản ứng khá phức tạp do phân tử mang điện tích dương. <ref>Robert H. Blessing, Edward L. McGandy. Base stacking and hydrogen bonding in crystals of imidazolium dihydrogen orthophosphate. Journal of the American Chemical Society 1972 94 (11), 4034-4035.</ref> Cả hai trạng thái đều không hấp thụ bước sóng 280&nbsp;nm, nhưng đối với các bước sóng bé hơn thì nó hấp thụ nhiều hơn các axit amin khác.<ref>Katoh R. Absorption Spectra of Imidazolium Ionic Liquids. Chemistry Letters. Vol. 36 (2007), No. 10 p.1256.</ref><ref>AR Goldfarb, LJ Saidel, E Mosovich. THE ULTRAVIOLET ABSORPTION SPECTRA OF PROTEINS. Journal of Biological Chemistry, 1951, p.397-404.</ref>
}}</ref> Nó chứa sáu [[electron pi]]: bốn electron từ hai [[liên kết đôi]] và hai electron từ một nguyên tử nitơ [[đơn cặp]]. Nó có thể tạo ra phản ứng [[tương tác pi]],<ref>Lijun Wang,, Na Sun,, Simon Terzyan,, Xuejun Zhang, and, David R. Benson. A Histidine/Tryptophan π-Stacking Interaction Stabilizes the Heme-Independent Folding Core of Microsomal Apocytochrome b5 Relative to that of Mitochondrial Apocytochrome b5. Biochemistry 2006 45 (46), 13750-13759</ref> nhưng phản ứng khá phức tạp do phân tử mang điện tích dương.<ref>Robert H. Blessing, Edward L. McGandy. Base stacking and hydrogen bonding in crystals of imidazolium dihydrogen orthophosphate. Journal of the American Chemical Society 1972 94 (11), 4034-4035.</ref> Cả hai trạng thái đều không hấp thụ bước sóng 280&nbsp;nm, nhưng đối với các bước sóng bé hơn thì nó hấp thụ nhiều hơn các axit amin khác.<ref>Katoh R. Absorption Spectra of Imidazolium Ionic Liquids. Chemistry Letters. Vol. 36 (2007), No. 10 p.1256.</ref><ref>AR Goldfarb, LJ Saidel, E Mosovich. THE ULTRAVIOLET ABSORPTION SPECTRA OF PROTEINS. Journal of Biological Chemistry, 1951, p.397-404.</ref>


===Hóa sinh===
===Hóa sinh===
Nhán bên imidazole của histidin là một [[phối tử]] phổ biến trong các [[metalloprotein]] và là một phần trong các vùng [[xúc tác]] của một vài [[enzym]]. Trong các [[bộ ba xúc tác]], nguyên tử nitơ bazơ của histidin lấy một proton từ [[serin]], [[threonin]], hoặc [[cystein]] để hoạt hóa nó thành một chất [[ái nhân]]. Trong [[kênh vận chuyển proton]] histidin, histidin được dùng làm chất vận chuyển nhanh proton, bằng cách histidin lấy một proton nhờ nguyên tử nitơ bazơ để tạo ra một chất trung gian mang điện tích dương, rồi sau đó dùng một phân tử khác, một chất đệm, để lấy proton từ nguyên tử nitơ axit của nó. Trong enzym [[carbonic anhydrase]], một kênh vận chuyển proton histidin được dùng để vẩn chuyển nhanh proton ra khỏi một phân tử nước được gắn với [[kẽm]] để nhanh chóng kích hoạt dạng hoạt động của enzym. Histidin cũng quan trọng trong vòng xoắn E và F của [[hemoglobin]]. Histidin giúp làm bền oxyhemoglobin và tăng phân giải hemoglobin gắn với CO. Do đó, liên kết giữa [[carbon monoxid]] với hemoglobin chỉ mạnh hơn gấp 200 lần, so với 20.000 lần nếu CO liên kết với hem tự do.
Nhán bên imidazole của histidin là một [[phối tử]] phổ biến trong các [[metalloprotein]] và là một phần trong các vùng [[xúc tác]] của một vài [[enzym]]. Trong các [[bộ ba xúc tác]], nguyên tử nitơ bazơ của histidin lấy một proton từ [[serin]], [[threonin]], hoặc [[cystein]] để hoạt hóa nó thành một chất [[ái nhân]]. Trong [[kênh vận chuyển proton]] histidin, histidin được dùng làm chất vận chuyển nhanh proton, bằng cách histidin lấy một proton nhờ nguyên tử nitơ bazơ để tạo ra một chất trung gian mang điện tích dương, rồi sau đó dùng một phân tử khác, một chất đệm, để lấy proton từ nguyên tử nitơ axit của nó. Trong enzym [[carbonic anhydrase]], một kênh vận chuyển proton histidin được dùng để vẩn chuyển nhanh proton ra khỏi một phân tử nước được gắn với [[kẽm]] để nhanh chóng kích hoạt dạng hoạt động của enzym. Histidin cũng quan trọng trong vòng xoắn E và F của [[hemoglobin]]. Histidin giúp làm bền oxyhemoglobin và tăng phân giải hemoglobin gắn với CO. Do đó, liên kết giữa [[carbon monoxid]] với hemoglobin chỉ mạnh hơn gấp 200 lần, so với 20.000 lần nếu CO liên kết với hem tự do.
===Cộng hưởng từ nguyên tử===
===Cộng hưởng từ nguyên tử===
Theo như dự đoán, [[độ dời hóa học]] <sup>15</sup>N của các nguyên tử nitơ không thể phân biệt được (khoảng 200&nbsp;ppm). Khi pH tăng đến xấp xỉ 8, sự proton hóa của nhân imidazole biến mất. Proton còn lại của nhóm imidazole trung tính bây giờ có thể tồn tại trên một trong hai nguyên tử nitơ, tạo nên đồng phân [[tautome]] N-1 hoặc N-3. [[Cộng hưởng từ hạt nhân]] cho thấy độ dời hóa học của N-1 giảm nhẹ, trong khi đó độ dời hóa học của N-3 giảm mạnh (190 so với 145&nbsp;ppm). Điều này có nghĩa rằng dạng tautome N-1-H chiếm ưu thế, có thể do liên kết hydro được tạo nên với nhóm [[amoni]] gần đó. <ref>{{cite book |title=ABCs of FT-NMR |last=Roberts |first=John D. |year=2000 |publisher=University Science Books |location=Sausalito, CA|isbn=978-1-891389-18-4 |pages=258–259 |url=http://www.uscibooks.com/ }}</ref>
Theo như dự đoán, [[độ dời hóa học]] <sup>15</sup>N của các nguyên tử nitơ không thể phân biệt được (khoảng 200&nbsp;ppm). Khi pH tăng đến xấp xỉ 8, sự proton hóa của nhân imidazole biến mất. Proton còn lại của nhóm imidazole trung tính bây giờ có thể tồn tại trên một trong hai nguyên tử nitơ, tạo nên đồng phân [[tautome]] N-1 hoặc N-3. [[Cộng hưởng từ hạt nhân]] cho thấy độ dời hóa học của N-1 giảm nhẹ, trong khi đó độ dời hóa học của N-3 giảm mạnh (190 so với 145&nbsp;ppm). Điều này có nghĩa rằng dạng tautome N-1-H chiếm ưu thế, có thể do liên kết hydro được tạo nên với nhóm [[amoni]] gần đó.<ref>{{chú thích sách |title=ABCs of FT-NMR |last=Roberts |first=John D. |year=2000 |publisher=University Science Books |location=Sausalito, CA|isbn=978-1-891389-18-4 |pages=258–259 |url=http://www.uscibooks.com/ }}</ref>


==Chuyển hóa==
==Chuyển hóa==
Dòng 88: Dòng 88:
[[Image:Histidine decarboxylase.svg|thumb|center|433px|Chuyển hóa histidin thành [[histamin]] nhờ [[histidin decarboxylase]]]]
[[Image:Histidine decarboxylase.svg|thumb|center|433px|Chuyển hóa histidin thành [[histamin]] nhờ [[histidin decarboxylase]]]]


Enzym [[histidin amoniac-lyase]] chuyển hóa histidin thành [[amoniac]] và [[axit urocanic]]. Sự thiếu hụt enzym này dẫn đến một rối loạn chuyển hóa hiếm gặp là [[histidin huyết]]. Trong [[Actinobacteria]] và các loại nấm dạng chỉ, như ''[[Neurospora crassa]]'', histidin có thể được chuyển hóa thành [[chất chống oxy hóa]] [[ergothionein]].<ref name=Fahey>{{cite journal |author=Fahey RC |title=Novel thiols of prokaryotes |journal=Annu. Rev. Microbiol. |volume=55 |issue= |pages=333–56 |year=2001 |pmid=11544359 |doi=10.1146/annurev.micro.55.1.333}}</ref>
Enzym [[histidin amoniac-lyase]] chuyển hóa histidin thành [[amoniac]] và [[axit urocanic]]. Sự thiếu hụt enzym này dẫn đến một rối loạn chuyển hóa hiếm gặp là [[histidin huyết]]. Trong [[Actinobacteria]] và các loại nấm dạng chỉ, như ''[[Neurospora crassa]]'', histidin có thể được chuyển hóa thành [[chất chống oxy hóa]] [[ergothionein]].<ref name=Fahey>{{chú thích tạp chí |author=Fahey RC |title=Novel thiols of prokaryotes |journal=Annu. Rev. Microbiol. |volume=55 |issue= |pages=333–56 |year=2001 |pmid=11544359 |doi=10.1146/annurev.micro.55.1.333}}</ref>


==Thực phẩm bổ sung==
==Thực phẩm bổ sung==
Thức ăn được bổ sung thêm histidin được cho thấy là làm tăng sự đào thải [[kẽm]] ở [[chuột cống]] lên gấp 3 đến 6 lần bình thường. <ref>{{cite journal |pmid=851080 |year=1977 |month=Apr |author=Freeman, Rm; Taylor, Pr |title=Influence of histidine administration on zinc metabolism in the rat |volume=30 |issue=4 |pages=523–7 |issn=0002-9165 |journal=The American journal of clinical nutrition |url=http://www.ajcn.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=851080 |format=Free full text}}</ref><ref>{{cite journal |pmid=2484542 |year=1988 |month=Jul |author=Wensink, J; Van, Den, Hamer, Cj |title=Effect of excess dietary histidine on rate of turnover of 65Zn in brain of rat |volume=16 |issue=2 |pages=137–50 |doi=10.1007/BF02797098 |journal=Biological trace element research}}</ref>
Thức ăn được bổ sung thêm histidin được cho thấy là làm tăng sự đào thải [[kẽm]] ở [[chuột cống]] lên gấp 3 đến 6 lần bình thường.<ref>{{chú thích tạp chí |pmid=851080 |year=1977 |month=Apr |author=Freeman, Rm; Taylor, Pr |title=Influence of histidine administration on zinc metabolism in the rat |volume=30 |issue=4 |pages=523–7 |issn=0002-9165 |journal=The American journal of clinical nutrition |url=http://www.ajcn.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=851080 |format=Free full text}}</ref><ref>{{chú thích tạp chí |pmid=2484542 |year=1988 |month=Jul |author=Wensink, J; Van, Den, Hamer, Cj |title=Effect of excess dietary histidine on rate of turnover of 65Zn in brain of rat |volume=16 |issue=2 |pages=137–50 |doi=10.1007/BF02797098 |journal=Biological trace element research}}</ref>


==Thư viện hình ảnh==
==Thư viện hình ảnh==
<gallery>
<gallery>
Image:Histidine_resonant.png|Histidin
Image:Histidine_resonant.png|Histidin
Image:Succinate Dehygrogenase 1YQ3 Haem group.png|Nhóm [heme]] liên kết với histidin trong [[succinat dehydrogenase]], một [[chất mang electron]] trong [[chuỗi vận chuyển điện tử]] của [[ti thể]]. Hình cầu trong suốt biểu thị vị trí của [[ion]] [[sắt]].
Image:Succinate Dehygrogenase 1YQ3 Haem group.png|Nhóm [[heme]] liên kết với histidin trong [[succinat dehydrogenase]], một [[chất mang electron]] trong [[chuỗi vận chuyển điện tử]] của [[ti thể]]. Hình cầu trong suốt biểu thị vị trí của [[ion]] [[sắt]].
</gallery>
</gallery>


Dòng 118: Dòng 118:
{{Histaminergics}}
{{Histaminergics}}


[[Category:Axit amin sinh protein]]
[[Thể loại:Axit amin sinh protein]]
[[Category:Axit amin có tính kiềm]]
[[Thể loại:Axit amin có tính kiềm]]
[[Category:Axit amin thiết yếu]]
[[Thể loại:Axit amin thiết yếu]]
[[Category:Imidazole]]
[[Thể loại:Imidazole]]


[[id:Histidina]]
[[id:Histidina]]

Phiên bản lúc 16:12, ngày 4 tháng 12 năm 2012

L-Histidin
Danh pháp IUPACHistidine
Tên khácAxit 2-amino-3-(1H-imidazol-4-yl)propanoic
Nhận dạng
Số CAS71-00-1
PubChem773
DrugBankDB00117
KEGGD00032
ChEBI57595
ChEMBL17962
Ảnh Jmol-3Dảnh
SMILES
InChI
UNII4QD397987E
Thuộc tính
Điểm nóng chảy
Điểm sôi
Độ hòa tan trong nước4.19g/100g @ 25 °C [1]
Các nguy hiểm
Trừ khi có ghi chú khác, dữ liệu được cung cấp cho các vật liệu trong trạng thái tiêu chuẩn của chúng (ở 25 °C [77 °F], 100 kPa).
☑Y kiểm chứng (cái gì ☑YKhôngN ?)

Histidin (viết tắt là His hoặc H)[2] là một α-amino axit có một nhóm chức imidazole. Nó là một trong 22 axit amin sinh protein. Các codon của nó là CAU và CAC. Histidin được phân lập lần đầu tiên bởi thầy thuốc người Đức Albrecht Kossel vào năm 1896. Histidin là một axit amin thiết yếu trong cơ thể người và các loài động vật có vú khác. Lúc đầu người ta cho rằng histidin chỉ thiết yếu đối với trẻ sơ sinh, nhưng các nghiên cứu về sau cho thấy nó cũng thiết yếu đối với người lớn.[3]

Tính chất hóa học

Nhánh bên imidazole của histidin có pKa xấp xỉ 6,0, và toàn bộ phân tử axit amin có pKa bằng 6,5. Điều đó có nghĩa là, tại các giá trị pH sinh lí tương đương, các sự thay đổi pH tương đối nhỏ sẽ làm thay đổi điện tích trung bình của phân tử axit amin. Khi pH dưới 6, nhân imidazole gần như bị proton hóa hoàn toàn theo phương trình Henderson–Hasselbalch. Khi bị proton hóa, nhân imidazole sẽ mang hai liên kết NH và mang điện tích dương. Điện tích dương được phân bố đều trên cả hai nguyên tử nitơ và phân tử có thể được biểu diễn dưới dang hai cấu trúc cộng hưởng tương đương.

Tính thơm

Nhân imidazole histidin có tính thơm ở mọi giá trị pH.[4] Nó chứa sáu electron pi: bốn electron từ hai liên kết đôi và hai electron từ một nguyên tử nitơ đơn cặp. Nó có thể tạo ra phản ứng tương tác pi,[5] nhưng phản ứng khá phức tạp do phân tử mang điện tích dương.[6] Cả hai trạng thái đều không hấp thụ bước sóng 280 nm, nhưng đối với các bước sóng bé hơn thì nó hấp thụ nhiều hơn các axit amin khác.[7][8]

Hóa sinh

Nhán bên imidazole của histidin là một phối tử phổ biến trong các metalloprotein và là một phần trong các vùng xúc tác của một vài enzym. Trong các bộ ba xúc tác, nguyên tử nitơ bazơ của histidin lấy một proton từ serin, threonin, hoặc cystein để hoạt hóa nó thành một chất ái nhân. Trong kênh vận chuyển proton histidin, histidin được dùng làm chất vận chuyển nhanh proton, bằng cách histidin lấy một proton nhờ nguyên tử nitơ bazơ để tạo ra một chất trung gian mang điện tích dương, rồi sau đó dùng một phân tử khác, một chất đệm, để lấy proton từ nguyên tử nitơ axit của nó. Trong enzym carbonic anhydrase, một kênh vận chuyển proton histidin được dùng để vẩn chuyển nhanh proton ra khỏi một phân tử nước được gắn với kẽm để nhanh chóng kích hoạt dạng hoạt động của enzym. Histidin cũng quan trọng trong vòng xoắn E và F của hemoglobin. Histidin giúp làm bền oxyhemoglobin và tăng phân giải hemoglobin gắn với CO. Do đó, liên kết giữa carbon monoxid với hemoglobin chỉ mạnh hơn gấp 200 lần, so với 20.000 lần nếu CO liên kết với hem tự do.

Cộng hưởng từ nguyên tử

Theo như dự đoán, độ dời hóa học 15N của các nguyên tử nitơ không thể phân biệt được (khoảng 200 ppm). Khi pH tăng đến xấp xỉ 8, sự proton hóa của nhân imidazole biến mất. Proton còn lại của nhóm imidazole trung tính bây giờ có thể tồn tại trên một trong hai nguyên tử nitơ, tạo nên đồng phân tautome N-1 hoặc N-3. Cộng hưởng từ hạt nhân cho thấy độ dời hóa học của N-1 giảm nhẹ, trong khi đó độ dời hóa học của N-3 giảm mạnh (190 so với 145 ppm). Điều này có nghĩa rằng dạng tautome N-1-H chiếm ưu thế, có thể do liên kết hydro được tạo nên với nhóm amoni gần đó.[9]

Chuyển hóa

Histidin là tiền chất trong sinh tổng hợp của histamin và carnosin.

Chuyển hóa histidin thành histamin nhờ histidin decarboxylase

Enzym histidin amoniac-lyase chuyển hóa histidin thành amoniac và axit urocanic. Sự thiếu hụt enzym này dẫn đến một rối loạn chuyển hóa hiếm gặp là histidin huyết. Trong Actinobacteria và các loại nấm dạng chỉ, như Neurospora crassa, histidin có thể được chuyển hóa thành chất chống oxy hóa ergothionein.[10]

Thực phẩm bổ sung

Thức ăn được bổ sung thêm histidin được cho thấy là làm tăng sự đào thải kẽm ở chuột cống lên gấp 3 đến 6 lần bình thường.[11][12]

Thư viện hình ảnh

Xem thêm

Tham khảo

  1. ^ http://prowl.rockefeller.edu/aainfo/solub.htm
  2. ^ IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. “Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides”. Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. Truy cập ngày 17 tháng 5 năm 2007.
  3. ^ J D Kopple and M E Swendseid (1975). “Evidence that histidine is an essential amino acid in normal and chronically uremic man”. J Clin Invest. 55 (5): 881–891. doi:10.1172/JCI108016. PMC 301830. PMID 1123426. Đã bỏ qua tham số không rõ |month= (trợ giúp)
  4. ^ MROZEK Agnieszka, KAROLAK-WOJCIECHOWSKA Janina, KIEC-KONONOWICZ Katarzyna (2003). “Five-membered heterocycles. Part III. Aromaticity of 1,3-imidazole in 5+n hetero-bicyclic molecules”. Journal of Molecular Structure. 655 (3): 397–403. doi:10.1016/S0022-2860(03)00282-5. Đã bỏ qua tham số không rõ |month= (trợ giúp)Quản lý CS1: nhiều tên: danh sách tác giả (liên kết)
  5. ^ Lijun Wang,, Na Sun,, Simon Terzyan,, Xuejun Zhang, and, David R. Benson. A Histidine/Tryptophan π-Stacking Interaction Stabilizes the Heme-Independent Folding Core of Microsomal Apocytochrome b5 Relative to that of Mitochondrial Apocytochrome b5. Biochemistry 2006 45 (46), 13750-13759
  6. ^ Robert H. Blessing, Edward L. McGandy. Base stacking and hydrogen bonding in crystals of imidazolium dihydrogen orthophosphate. Journal of the American Chemical Society 1972 94 (11), 4034-4035.
  7. ^ Katoh R. Absorption Spectra of Imidazolium Ionic Liquids. Chemistry Letters. Vol. 36 (2007), No. 10 p.1256.
  8. ^ AR Goldfarb, LJ Saidel, E Mosovich. THE ULTRAVIOLET ABSORPTION SPECTRA OF PROTEINS. Journal of Biological Chemistry, 1951, p.397-404.
  9. ^ Roberts, John D. (2000). ABCs of FT-NMR. Sausalito, CA: University Science Books. tr. 258–259. ISBN 978-1-891389-18-4.
  10. ^ Fahey RC (2001). “Novel thiols of prokaryotes”. Annu. Rev. Microbiol. 55: 333–56. doi:10.1146/annurev.micro.55.1.333. PMID 11544359.
  11. ^ Freeman, Rm; Taylor, Pr (1977). “Influence of histidine administration on zinc metabolism in the rat” (Free full text). The American journal of clinical nutrition. 30 (4): 523–7. ISSN 0002-9165. PMID 851080. Đã bỏ qua tham số không rõ |month= (trợ giúp)Quản lý CS1: nhiều tên: danh sách tác giả (liên kết)
  12. ^ Wensink, J; Van, Den, Hamer, Cj (1988). “Effect of excess dietary histidine on rate of turnover of 65Zn in brain of rat”. Biological trace element research. 16 (2): 137–50. doi:10.1007/BF02797098. PMID 2484542. Đã bỏ qua tham số không rõ |month= (trợ giúp)Quản lý CS1: nhiều tên: danh sách tác giả (liên kết)

Liên kết ngoài

Bản mẫu:Histaminergics

Lấy từ “https://vi.wikipedia.org/w/index.php?title=Histidin&oldid=9062232”